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万見
- PDB-3e4h: Crystal structure of the cyclotide varv F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e4h
タイトルCrystal structure of the cyclotide varv F
要素Varv peptide F,Varv peptide F
キーワードPLANT PROTEIN / cyclotide / circular proteins / cystine knot / cyclization / Knottin / Plant defense
機能・相同性Cyclotide, moebius, conserved site / Cyclotides Moebius subfamily signature. / Cyclotides profile. / Cyclotide / Cyclotide superfamily / Cyclotide family / defense response / Varv peptide F
機能・相同性情報
生物種Viola arvensis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hu, S.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Combined X-ray and NMR Analysis of the Stability of the Cyclotide Cystine Knot Fold That Underpins Its Insecticidal Activity and Potential Use as a Drug Scaffold
著者: Wang, C.K. / Hu, S.H. / Martin, J.L. / Hajdu, J. / Bohlin, L. / Claeson, P. / Rosengren, K.J. / Tang, J. / Tan, N.H. / Craik, D.J.
履歴
登録2008年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Varv peptide F,Varv peptide F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,9841
ポリマ－2,9841
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Varv peptide F,Varv peptide F
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9076
ポリマ－17,9076
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation38_555-y+1/4,-x+1/4,-z+1/41
crystal symmetry operation43_555-x+1/4,-z+1/4,-y+1/41
crystal symmetry operation48_555-z+1/4,-y+1/4,-x+1/41
Buried area3400 Å2
ΔGint-42.1 kcal/mol
Surface area9000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.081, 84.081, 84.081
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-68-

HOH

21A-70-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Varv peptide F,Varv peptide F


分子量: 2984.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Viola arvensis (植物) / 参照: UniProt: P58451
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2.0M MgCl2, 0.1M bicine, pH9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.052 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月6日 / 詳細: Osmic Max-Flux optics
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.052 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 4978 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 35.8 % / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 35.6 % / Rmerge(I) obs: 0.252 / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / Num. unique all: 479 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NB1

1nb1


解像度: 1.8→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 264 -Random
Rwork0.224 ---
all-4973 --
obs-4863 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数202 0 0 45 247
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.015
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 24 -
Rwork0.261 --
obs-427 94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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