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- PDB-3e2t: The catalytic domain of chicken tryptophan hydroxylase 1 with bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e2t
タイトルThe catalytic domain of chicken tryptophan hydroxylase 1 with bound tryptophan
要素Tryptophan 5-hydroxylase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / aromatic amino acid hydroxylase tryptophan binding iron binding / Iron / Metal-binding / Monooxygenase / Phosphoprotein / Serotonin biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hemostasis / tryptophan 5-monooxygenase / tryptophan 5-monooxygenase activity / aromatic amino acid metabolic process / serotonin biosynthetic process / platelet degranulation / neuron projection / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Tryptophan 5-monooxygenase / Tryptophan 5-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / ACT domain / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal ...Tryptophan 5-monooxygenase / Tryptophan 5-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / ACT domain / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IMIDAZOLE / TRIETHYLENE GLYCOL / TRYPTOPHAN / Tryptophan 5-hydroxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Windahl, M.S. / Petersen, C.R. / Christensen, H.E.C. / Harris, P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of tryptophan hydroxylase with bound amino acid substrate
著者: Windahl, M.S. / Petersen, C.R. / Christensen, H.E.M. / Harris, P.
履歴
登録2008年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan 5-hydroxylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8647
ポリマ－36,1381
非ポリマー7266
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tryptophan 5-hydroxylase 1
ヘテロ分子

A: Tryptophan 5-hydroxylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,72714
ポリマ－72,2762
非ポリマー1,45112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area4790 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area24960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.000, 155.300, 61.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4-

SO4

21A-523-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Tryptophan 5-hydroxylase 1 / Tryptophan 5-monooxygenase 1


分子量: 36138.180 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 101-414 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 株: White leghorn / プラスミド: pET26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P70080, tryptophan 5-monooxygenase

-
非ポリマー , 6種, 225分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#5: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M imidazole malate, 22.5% PEG 10000, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月27日
放射モノクロメーター: Ge (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.34 Å / Num. all: 30028 / Num. obs: 30024 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 22.612 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 13.84
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.789 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. measured obs: 30292 / Num. unique all: 4233 / Num. unique obs: 4233 / Rsym value: 0.547 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PAH

1pah


解像度: 1.9→48.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / WRfactor Rfree: 0.193 / WRfactor Rwork: 0.156 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.881 / SU B: 3.148 / SU ML: 0.093 / SU R Cruickshank DPI: 0.142 / SU Rfree: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1502 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.1842 30024 --
obs0.184 30022 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 49.33 Å2 / Biso mean: 17.265 Å2 / Biso min: 4.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2546 0 46 219 2811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2751.9843605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2455321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.85523.415123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.85515453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4131517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022041
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.31158
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.51815
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.5333
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0560.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.335
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2590.524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.14921629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.77932576
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16321175
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.75731028
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 110 -
Rwork0.245 2084 -
all-2194 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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