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- PDB-3e1r: Midbody targeting of the ESCRT machinery by a non-canonical coile... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e1r
タイトルMidbody targeting of the ESCRT machinery by a non-canonical coiled-coil in CEP55
要素
  • Centrosomal protein of 55 kDa
  • Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードCell cycle/Transport Protein / CEP55 / ALIX / cytokinesis / ESCRT / Alternative splicing / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Mitosis / Phosphoprotein / Polymorphism / Acetylation / Apoptosis / Cytoplasm / Host-virus interaction / Protein transport / Transport / Cell cycle-Transport Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of membrane permeability ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / bicellular tight junction assembly / cranial skeletal system development / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / actomyosin / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / cleavage furrow / mitotic cytokinesis / Uptake and function of anthrax toxins / immunological synapse / bicellular tight junction / intercellular bridge / centriole / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / Regulation of necroptotic cell death / establishment of protein localization / protein homooligomerization / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / midbody / endosome / focal adhesion / apoptotic process / centrosome / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein of 55kDa / TSG101 and ALIX binding domain of CEP55 / TSG101 and ALIX binding domain of CEP55 / Geminin coiled-coil domain / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. ...Centrosomal protein of 55kDa / TSG101 and ALIX binding domain of CEP55 / TSG101 and ALIX binding domain of CEP55 / Geminin coiled-coil domain / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein of 55 kDa / Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lee, H.H. / Elia, N. / Ghirlando, R. / Lippincott-Schwartz, J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Midbody targeting of the ESCRT machinery by a noncanonical coiled coil in CEP55.
著者: Lee, H.H. / Elia, N. / Ghirlando, R. / Lippincott-Schwartz, J. / Hurley, J.H.
履歴
登録2008年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 55 kDa
B: Centrosomal protein of 55 kDa
C: Programmed cell death 6-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1183
ポリマ－15,1183
非ポリマー00
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area7240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.585, 61.150, 88.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-5-

HOH

21B-81-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 55 kDa / Cep55 / Up-regulated in colon cancer 6


分子量: 6839.754 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 160-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP55, C10orf3, URCC6 / プラスミド: parallel GST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q53EZ4
#2: タンパク質・ペプチド Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 1438.539 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 797-809 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 参照: UniProt: Q8WUM4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, 22% PEG 6000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97908, 0.97935, 0.97173
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979081
20.979351
30.971731
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 19379 / Num. obs: 18432 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 180561.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1743 9.5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 18432 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.15 Å2 / ksol: 0.333146 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å20 Å20 Å2
2---8.61 Å20 Å2
3---10.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数859 0 0 112 971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 266 9.5 %
Rwork0.248 2522 -
obs--85.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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