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万見
- PDB-3e0u: Crystal structure of T. cruzi GPX1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e0u
タイトルCrystal structure of T. cruzi GPX1
要素Glutathione peroxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin fold / Peroxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione peroxidase activity / response to oxidative stress
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Glutathione peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Patel, S.H. / Hussain, S. / Harris, R. / Driscoll, P. / Djordjevic, S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Structural insights into the catalytic mechanism of Trypanosoma cruzi GPXI (glutathione peroxidase-like enzyme I).
著者: Patel, S. / Hussain, S. / Harris, R. / Sardiwal, S. / Kelly, J.M. / Wilkinson, S.R. / Driscoll, P.C. / Djordjevic, S.
履歴
登録2008年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione peroxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4854
ポリマ－18,2831
非ポリマー2023
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.846, 46.591, 61.163
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione peroxidase


分子量: 18282.977 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 14 to 177 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
遺伝子: GPXI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8T8E2, glutathione peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.9 M ammonium sulphate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.47 Å / Num. all: 7987 / Num. obs: 7515 / % possible obs: 94.1 %
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 85.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model based on 2P5R, all loops deleted

2p5r


解像度: 2.3→25.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 16.762 / SU ML: 0.211 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.392 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25368 349 4.7 %RANDOM
Rwork0.20739 ---
obs0.20951 7155 94.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.509 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20.46 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1194 0 13 72 1279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221237
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9331.9621667
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5575151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.52623.26952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.44815198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.943155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0210.02935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3010.3593
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3390.5825
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2890.599
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3480.345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.53
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8022778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.74531210
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8122528
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4813457
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 27 -
Rwork0.289 437 -
obs--84.06 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.8636 Å / Origin y: 0.6712 Å / Origin z: 10.2885 Å
111213212223313233
T-0.1898 Å2-0.0375 Å2-0.0116 Å2--0.2407 Å2-0.0071 Å2---0.1765 Å2
L2.7453 °21.3459 °20.2521 °2-3.5664 °2-0.4502 °2--13.487 °2
S0.0368 Å °0.3982 Å °-0.0626 Å °-0.2941 Å °-0.1284 Å °-0.0214 Å °-0.7326 Å °0.3529 Å °0.0916 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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