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- PDB-3e0o: Crystal structure of MsrB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e0o
タイトルCrystal structure of MsrB
要素Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
キーワードOXIDOREDUCTASE / msrB
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-methionine (R)-S-oxide reductase / peptide-methionine (R)-S-oxide reductase activity / protein repair / response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide methionine sulfoxide reductase MsrB / Peptide methionine sulphoxide reductase MrsB domain / SelR domain / Methionine-R-sulfoxide reductase (MsrB) domain profile. / Peptide methionine sulfoxide reductase. / Mss4-like superfamily / Metal Binding Protein, Guanine Nucleotide Exchange Factor; Chain A / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide methionine sulfoxide reductase MsrB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Park, A.K. / Shin, Y.J. / Kim, Y.K. / Chi, Y.M. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2009
タイトル: Structural and Kinetic Analysis of an MsrA-MsrB Fusion Protein from Streptococcus pneumoniae
著者: Kim, Y.K. / Shin, Y.J. / Lee, W.-H. / Kim, H.-Y. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2008年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
B: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
C: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
D: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
E: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB
F: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,5466
ポリマ－100,5466
非ポリマー00
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
E: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
F: Peptide methionine sulfoxide reductase msrB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7581
ポリマ－16,7581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.114, 136.114, 61.925
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

-
要素

#1: タンパク質
Peptide methionine sulfoxide reductase msrB / Peptide-methionine (R)-S-oxide reductase / methionine sulfoxide reductase B


分子量: 16757.732 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: msrB, yppQ, BSU21680 / プラスミド: pET 22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P54155, peptide-methionine (R)-S-oxide reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 20

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: 1.2M Lithium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 4A10.97182
シンクロトロンPAL/PLS 4A20.97950,0.97962,0.97182
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 2101CCD2007年6月22日wiggler
ADSC QUANTUM 2102CCD2007年6月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1wigglerSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SeMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.971821
20.97951
30.979621
反射解像度: 2.6→45.8 Å / Num. all: 39435 / Num. obs: 39083 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Limit h max: 45 / Limit h min: -44 / Limit k max: 52 / Limit k min: -44 / Limit l max: 23 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 32858.3 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.436 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 3846 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→19.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 32859.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 3885 10 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 38752 98.2 %-
all-38836 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 28.7344 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.18 Å20 Å20 Å2
2--2.18 Å20 Å2
3----4.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.54 Å
Luzzati d res high-2.6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6907 0 0 387 7294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 674 10.7 %
Rwork0.337 5622 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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