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万見
- PDB-3dwv: Glutathione peroxidase-type tryparedoxin peroxidase, oxidized form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dwv
タイトルGlutathione peroxidase-type tryparedoxin peroxidase, oxidized form
要素Glutathione peroxidase-like protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha beta / 3-Layer(aba) Sandwich / Glutaredoxin fold / Peroxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / peroxidase activity / response to oxidative stress
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Tews, I. / Sinning, I. / Krauth-Siegel, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structural basis for a distinct catalytic mechanism in Trypanosoma brucei tryparedoxin peroxidase.
著者: Melchers, J. / Diechtierow, M. / Feher, K. / Sinning, I. / Tews, I. / Krauth-Siegel, R.L. / Muhle-Goll, C.
履歴
登録2008年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione peroxidase-like protein
B: Glutathione peroxidase-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9682
ポリマ－41,9682
非ポリマー00
水6,485360
1
A: Glutathione peroxidase-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9841
ポリマ－20,9841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutathione peroxidase-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9841
ポリマ－20,9841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.810, 105.864, 42.738
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutathione peroxidase-like protein / glutathione peroxidase Px III / Trypanothione/tryparedoxin dependent peroxidase 3


分子量: 20983.975 Da / 分子数: 2 / 変異: C76S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: gpx3, Tb927.7.1140 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q869A5, glutathione peroxidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE VARIATIONS AT THESE POSITIONS HAVE BEEN REPORTED IN REF. 1 OF UNIPROT (Q869A5_9TRYP).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.79 % / Mosaicity: 0.403 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2M ammonium sulphate, 0.1M sodium acetate, 1mM EDTA, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月11日 / 詳細: torodial focusing mirrors
放射モノクロメーター: ESRF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→50 Å / Num. all: 71867 / Num. obs: 71308 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): -4 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.41→1.43 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2343 / Χ2: 1 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
DNAデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
ARP/wARPモデル構築
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GS3

2gs3


解像度: 1.41→30 Å / Num. parameters: 28282 / Num. restraintsaints: 37331 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1764 3516 5 %RANDOM
Rwork0.1157 ---
all0.128 71308 --
obs0.128 67756 94.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
原子変位パラメータBiso max: 77.08 Å2 / Biso mean: 18.568 Å2 / Biso min: 3.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2642 Å20.1895 Å20.9485 Å2
2--0 Å2-0.1162 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.161 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 0 360 2930
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.062
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.064
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.069
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.41-1.460.245X-RAY DIFFRACTION6816
1.46-1.520.204X-RAY DIFFRACTION6833
1.52-1.590.175X-RAY DIFFRACTION6976
1.59-1.680.143X-RAY DIFFRACTION6805
1.68-1.780.119X-RAY DIFFRACTION6516
1.78-1.920.102X-RAY DIFFRACTION6721
1.92-2.110.096X-RAY DIFFRACTION6739
2.11-2.420.098X-RAY DIFFRACTION6886
2.42-3.050.104X-RAY DIFFRACTION6745
3.05-500.131X-RAY DIFFRACTION6719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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