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- PDB-3dvm: Crystal Structure of Ca2+/CaM-CaV2.1 IQ domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dvm
タイトルCrystal Structure of Ca2+/CaM-CaV2.1 IQ domain complex
要素
  • Calmodulin
  • Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / calmodulin / calcium channel / IQ domain / inactivation / facilitation / calcium-dependent / voltage-gated
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium levels / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels ...voltage-gated calcium channel activity involved in regulation of presynaptic cytosolic calcium levels / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / voltage-gated calcium channel complex / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / voltage-gated calcium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / mitochondrial membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / calcium ion transmembrane transport / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Stimuli-sensing channels
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, P/Q-type, alpha-1 A / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / : / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily ...Voltage-dependent calcium channel, P/Q-type, alpha-1 A / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / : / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Fujiwara, Y. / Cooley, E.S. / Van Petegem, F. / Minor, D.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structures of Ca(V)2 Ca(2+)/CaM-IQ Domain Complexes Reveal Binding Modes that Underlie Calcium-Dependent Inactivation and Facilitation.
著者: Kim, E.Y. / Rumpf, C.H. / Fujiwara, Y. / Cooley, E.S. / Van Petegem, F. / Minor, D.L.
履歴
登録2008年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5676
ポリマ－19,4072
非ポリマー1604
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area8680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.956, 43.956, 337.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pLysS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent P/Q-type calcium channel subunit alpha-1A / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav2.1 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide ...Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav2.1 / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide isoform 4 / Brain calcium channel I / BI


分子量: 2685.301 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1963-1982 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: CACNA1A, CACH4, CACN3, CACNL1A4 / プラスミド: pET28b-HMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-pLysS / 参照: UniProt: P27884
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 25 % PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
41001
1,2,3,41
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.111.11587
シンクロトロンALS 8.3.120.97957
シンクロトロンALS 8.3.130.97969
シンクロトロンALS 8.3.141.01987
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年2月22日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年2月22日
ADSC QUANTUM 3153CCD2008年2月22日
ADSC QUANTUM 3154CCD2008年2月22日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
3MADMx-ray1
4MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.115871
20.979571
30.979691
41.019871
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 6481 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 16.4 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.272 / Num. unique all: 456 / % possible all: 72.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength10.97967.52-8.42
13 wavelength20.97974.54-10.31
13 wavelength31.01990.7-2.03
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se600.8650.2710.030.592
2Se600.0830.350.0280.692
3Se600.2930.8930.0340.584
4Se52.010.2720.80.0250.414
5Se600.1090.6010.0540.5
6Se600.920.4070.0310.538
7Se600.2290.7710.0530.486
Phasing MAD expt
ID
1
3 wavelength
Phasing dmFOM : 0.76 / FOM acentric: 0.76 / FOM centric: 0.77 / 反射: 4807 / Reflection acentric: 3076 / Reflection centric: 1731
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.3-29.8660.960.980.9526071189
5.2-8.30.890.920.87713364349
4.1-5.20.890.920.85830507323
3.6-4.10.830.860.77792531261
3.1-3.60.70.710.661397990407
2.9-3.10.510.510.52815613202

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.722 / SU B: 31.09 / SU ML: 0.344 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.681 / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32 310 4.8 %RANDOM
Rwork0.276 ---
obs0.278 6460 95.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.16 Å2 / Biso mean: 58.034 Å2 / Biso min: 20.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.28 Å21.14 Å20 Å2
2--2.28 Å20 Å2
3----3.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1174 0 4 10 1188
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211187
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3531.951602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6585159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.47926.66754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.07915185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.112152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4224796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.88551242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0284391
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3125360
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.478 20 -
Rwork0.376 297 -
all-317 -
obs--70.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.399-2.68792.55416.84532.41098.4380.94380.93550.2327-1.0794-1.0091-0.40890.41370.73980.0653-0.10030.33270.13640.53630.2004-0.14191.818430.6776152.6869
25.8086-4.5247-0.7766.7866-0.33745.2631-0.00670.35110.15110.0464-0.42920.1635-0.4708-0.31290.4359-0.15850.0492-0.07810.32230.10540.009110.51249.7598163.4134
34.37756.07575.097319.5549.88426.64520.0289-0.1160.3556-0.8299-0.0991-0.62440.35450.4630.0702-0.27320.13060.08140.25390.0486-0.03119.914826.2796157.2018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA11 - 7011 - 70
2X-RAY DIFFRACTION2AA83 - 14583 - 145
3X-RAY DIFFRACTION3BB1961 - 19821 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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