[日本語] English
- PDB-3duh: Structure of Interleukin-23 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3duh
タイトルStructure of Interleukin-23
要素
  • Interleukin-12 subunit beta
  • Interleukin-23 subunit alpha
キーワードIMMUNE SYSTEM/CYTOKINE / four-helix bundle cytokine / Ig domain / Cytokine / Glycoprotein / Immunoglobulin domain / Secreted / Antiviral defense / Immune response / Inflammatory response / Innate immunity / Tissue remodeling / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-CYTOKINE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis ...late endosome lumen / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of tissue remodeling / tissue remodeling / positive regulation of T-helper 1 type immune response / sexual reproduction / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / positive regulation of memory T cell differentiation / T-helper cell differentiation / natural killer cell activation / Interleukin-23 signaling / CD22 mediated BCR regulation / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / interleukin-12-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of NK T cell proliferation / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Interleukin-12 signaling / response to UV-B / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / cytokine receptor activity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / T-helper 1 type immune response / Classical antibody-mediated complement activation / negative regulation of interleukin-10 production / Initial triggering of complement / defense response to protozoan / positive regulation of activated T cell proliferation / cytokine binding / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / immunoglobulin complex / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of interleukin-10 production / FCGR activation / negative regulation of protein secretion / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of defense response to virus by host / Scavenging of heme from plasma / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-12 production / antigen binding / positive regulation of cell adhesion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / cytokine activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to type II interferon / cytokine-mediated signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to virus / defense response to Gram-negative bacterium / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / receptor complex / inflammatory response / immune response / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core ...Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / : / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-12 subunit beta / Immunoglobulin kappa variable 1-39
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lupardus, P.J. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2008
タイトル: The structure of interleukin-23 reveals the molecular basis of p40 subunit sharing with interleukin-12.
著者: Lupardus, P.J. / Garcia, K.C.
履歴
登録2008年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Interleukin-12 subunit beta
B: Interleukin-12 subunit beta
C: Interleukin-23 subunit alpha
D: Interleukin-23 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3416
ポリマ-110,8994
非ポリマー4422
3,603200
1
A: Interleukin-12 subunit beta
C: Interleukin-23 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6703
ポリマ-55,4492
非ポリマー2211
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23760 Å2
手法PISA
2
B: Interleukin-12 subunit beta
D: Interleukin-23 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6703
ポリマ-55,4492
非ポリマー2211
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area23650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.089, 59.974, 160.365
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.46, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: 抗体 Interleukin-12 subunit beta / IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK ...IL-12B / IL-12 subunit p40 / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 35811.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gp67 signal sequence at N-terminus and 6xHis tag at C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2 / プラスミド: pACSG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): HiFive / 参照: UniProt: P29460
#2: タンパク質 Interleukin-23 subunit alpha / IL-23 subunit alpha / Interleukin-23 subunit p19 / IL-23p19


分子量: 19638.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gp67 signal sequence at N-terminus and 6xHis tag at C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL23A, SGRF, UNQ2498/PRO5798 / プラスミド: pACSG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): HiFive / 参照: UniProt: Q9NPF7
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG3350, 0.2M potassium nitrate, 0.1M Hepes-NaOH pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月4日
放射モノクロメーター: Si(111), Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 49424 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.556 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 7208 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: human p40 from PDB ID 1F45
解像度: 2.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 7.997 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.325 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26833 2502 5.1 %RANDOM
Rwork0.22794 ---
obs0.23007 46921 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.587 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.09 Å20 Å22.55 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----1.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6782 0 28 200 7010
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.9489500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5185854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.60324.342304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.813151113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2121532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21058
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.22732
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24651
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2760.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2960.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9351.54416
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60926958
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.70832962
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6414.52542
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 189 -
Rwork0.282 3425 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る