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万見
- PDB-3drm: 2.2 Angstrom Crystal Structure of Thr114Phe Alpha1-Antitrypsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3drm
タイトル2.2 Angstrom Crystal Structure of Thr114Phe Alpha1-Antitrypsin
要素Alpha-1-antitrypsin
キーワードHydrolase inhibitor / serpin / serine proteinase inhibitor / alpha1-antitrypsin / polymerisation / rational drug design / conformational disease / emphysema / cirrhosis / Acute phase / Alternative splicing / Blood coagulation / Disease mutation / Glycoprotein / Hydrolase / Polymorphism / Protease / Protease inhibitor / Secreted / Serine protease inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protease binding / : / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gooptu, B. / Nobeli, I. / Purkiss, A. / Phillips, R.L. / Mallya, M. / Lomas, D.A. / Barrett, T.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystallographic and cellular characterisation of two mechanisms stabilising the native fold of alpha1-antitrypsin: implications for disease and drug design.
著者: Gooptu, B. / Miranda, E. / Nobeli, I. / Mallya, M. / Purkiss, A. / Brown, S.C. / Summers, C. / Phillips, R.L. / Lomas, D.A. / Barrett, T.E.
履歴
登録2008年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-antitrypsin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6581
ポリマ－45,6581
非ポリマー00
水2,954164
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.849, 39.630, 90.251
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1-antitrypsin / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1-antiproteinase


分子量: 45657.812 Da / 分子数: 1 / 変異: T114F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINA1, AAT, PI, PRO0684, PRO2209 / プラスミド: pQE31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL-1Blue / 参照: UniProt: P01009
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Li2SO4, Tris/HCl, pH 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC Q315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→87.132 Å / Num. obs: 18974 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.326.80.4931.31793526210.49390.2
2.32-2.466.80.3661.71728825440.36692.9
2.46-2.636.70.2722.41625724130.27293.2
2.63-2.846.80.1983.31553222970.19894.8
2.84-3.116.90.1364.81464121330.13696.3
3.11-3.4870.0976.71364819620.09796.3
3.48-4.026.90.0718.51185717200.07195.1
4.02-4.926.60.069.7971114770.0696.3
4.92-6.966.50.0619.2744311460.06195.9
6.96-87.046.50.051943096610.05195.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25data processing
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1QLP

1qlp


解像度: 2.2→87.039 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 968 4.5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs-18974 94.2 %-
溶媒の処理Bsol: 52.897 Å2
原子変位パラメータBiso max: 73.18 Å2 / Biso mean: 33.311 Å2 / Biso min: 9.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.328 Å20 Å2-8.996 Å2
2---0.012 Å20 Å2
3---2.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→87.039 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2847 0 0 164 3011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.325
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2582
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3612.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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