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万見
- PDB-3dr2: Structural and Functional Analyses of XC5397 from Xanthomonas cam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dr2
タイトルStructural and Functional Analyses of XC5397 from Xanthomonas campestris: A Gluconolactonase Important in Glucose Secondary Metabolic Pathways
要素Exported gluconolactonase
キーワードHYDROLASE / Xanthomonas campestris / gluconolactonase crystal structure / SMP-30 / six-bladed-propeller dimer / Vitamin C
機能・相同性
機能・相同性情報


gluconolactonase / gluconolactonase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Senescence marker protein-30 (SMP-30) / : / SMP-30/Gluconolactonase/LRE-like region / SMP-30/Gluconolactonase/LRE-like region / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Chen, C.-N. / Chin, K.-H. / Wang, A.H.-J. / Chou, S.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The First Crystal Structure of Gluconolactonase Important in the Glucose Secondary Metabolic Pathways
著者: Chen, C.-N. / Chin, K.-H. / Wang, A.H.-J. / Chou, S.-H.
履歴
登録2008年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exported gluconolactonase
B: Exported gluconolactonase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7858
ポリマ－66,5442
非ポリマー2406
水11,277626
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.541, 89.741, 85.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.71, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Exported gluconolactonase


分子量: 33272.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
株: 17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B0RN69*PLUS, gluconolactonase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 626 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. THIS SEQUENCE WILL BE ...A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. THIS SEQUENCE WILL BE DEPOSITED IN THE SEQUENCE DATABASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.17 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 0.1M imidazole pH 8.0, 0.25M Ca(OAc)2, 15% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.98002, 0.96477, 0.97975
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.980021
20.964771
30.979751
反射解像度: 1.61→30 Å / Num. obs: 90819 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.29 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.61→1.67 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 22.9 / Num. unique all: 85371 / Rsym value: 0.038 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.67→26.78 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 14353 9.1 %
Rwork0.211 132963 -
obs-90819 93.7 %
溶媒の処理Bsol: 41.727 Å2
原子変位パラメータBiso max: 38.67 Å2 / Biso mean: 21.521 Å2 / Biso min: 1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.112 Å20 Å2-0.111 Å2
2--6.187 Å20 Å2
3----4.075 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→26.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4579 0 6 626 5211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.484
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.7822
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.6442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.1842.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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