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万見
- PDB-3doj: Structure of Glyoxylate reductase 1 from Arabidopsis (AtGLYR1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3doj
タイトルStructure of Glyoxylate reductase 1 from Arabidopsis (AtGLYR1)
要素Dehydrogenase-like protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Gamma-hydroxybutyrate dehydrogenase / 4-hydroxybutyrate dehydrogenase / succinic semialdehyde reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / glyoxylate reductase (NADP+) / 3-hydroxybutyrate dehydrogenase activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / NADP binding / response to oxidative stress / cytosol
類似検索 - 分子機能
3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related, conserved site / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase signature. / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / : / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related, conserved site / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase signature. / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / : / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyoxylate/succinic semialdehyde reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.101 Å
データ登録者Jorgensen, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Cytosolic NADPH-dependent Glyoxylate Reductase from Arabidopsis: Crystal Structure and Kinetic Characterization of Active Site Mutants
著者: Hoover, G. / Jorgensen, R. / Merrill, A.R. / Shelp, B.J.
履歴
登録2008年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dehydrogenase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0642
ポリマ－33,0281
非ポリマー351
水1,856103
1
A: Dehydrogenase-like protein
ヘテロ分子

A: Dehydrogenase-like protein
ヘテロ分子

A: Dehydrogenase-like protein
ヘテロ分子

A: Dehydrogenase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,2558
ポリマ－132,1134
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
crystal symmetry operation10_755-x+2,-y,z1
crystal symmetry operation15_645y+1,x-1,-z1
Buried area12940 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area41450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.543, 156.543, 75.467
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

MET

21A-346-

HOH

31A-378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dehydrogenase-like protein / At3g25530


分子量: 33028.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g25530 / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9LSV0, glyoxylate reductase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M calcium acetate hydrate, 20% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月24日
放射モノクロメーター: White beam slits, cryo-cooled first and sagittally bent second crystal of double crystal monochromator (DCM), vertically focusing mirror (VFM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 27524 / Num. obs: 27496 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 33.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 2684 / Χ2: 0.917 / % possible all: 99.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å34 Å
Translation3 Å34 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UYY

2uyy


解像度: 2.101→19.61 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.864 / Isotropic thermal model: isotropic with TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 863 3.14 %Random
Rwork0.172 ---
all0.172 27506 --
obs0.172 27478 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 73.45 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 104.07 Å2 / Biso mean: 39.875 Å2 / Biso min: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.157 Å20 Å2-0 Å2
2--4.157 Å20 Å2
3----8.315 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.101→19.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2188 0 1 103 2292
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8171
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9581
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.121
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.233 Å / Total num. of bins used: 53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 139 -
Rwork0.194 473 -
obs-4363 0.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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