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- PDB-3dk5: Crystal Structure of Apo-GlmU from Mycobacterium tuberculosis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dk5
タイトルCrystal Structure of Apo-GlmU from Mycobacterium tuberculosis
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE / ACETYLTRANSFERASE / BIFUNCTIONAL / PYROPHOSPHORYLASE / ROSSMANN-LIKE FOLD / LEFT-HANDED-BETA-HELIX / TRIMER / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Cytoplasm / Magnesium / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotidyltransferase / Peptidoglycan synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell morphogenesis / cell wall organization / regulation of cell shape / magnesium ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Verma, S.K. / Prakash, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: PknB-mediated phosphorylation of a novel substrate, N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase, modulates its acetyltransferase activity.
著者: Parikh, A. / Verma, S.K. / Khan, S. / Prakash, B. / Nandicoori, V.K.
履歴
登録2008年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6863
ポリマ－51,6381
非ポリマー492
水1,838102
1
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,0599
ポリマ－154,9133
非ポリマー1466
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area11880 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area50690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.600, 79.600, 278.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-513-

HOH

21A-558-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 51637.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Ra / 遺伝子: glmU, MRA_1026 / プラスミド: pQEII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: UniProt: A5U161, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 8% PEG 8000, 150mM NaCl, 2mM MnCl2, 5%Glycerol, 1,3-butanediol, AMPPNP, MgCl2, DTT, pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月17日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→30 Å / Num. obs: 31336 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.935 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.23→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.723 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. measured obs: 10305 / Num. unique obs: 1920 / % possible all: 80.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 56.02 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.3 Å
Translation2.5 Å29.3 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.23→29.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.772 / SU B: 7.784 / SU ML: 0.187 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1567 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.227 31334 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.94 Å2 / Biso mean: 43.241 Å2 / Biso min: 8.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20.89 Å20 Å2
2--1.78 Å20 Å2
3----2.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→29.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3144 0 2 102 3248
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0213187
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.261.9554363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2055436
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.84123.86114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.63115452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.9981521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2551
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022384
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.21256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2730.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5341.52263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42523485
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.09131055
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1194.5878
LS精密化 シェル解像度: 2.233→2.291 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 95 -
Rwork0.331 1800 -
all-1895 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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