THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE GIVEN SEQUENCE AND THE DATABASE REFERENCE SEQUENCE. THESE RESIDUES ...THERE ARE CONFLICTS BETWEEN THE GIVEN SEQUENCE AND THE DATABASE REFERENCE SEQUENCE. THESE RESIDUES IDENTIFIED IN THE STRUCTURE DETERMINTION WORK SOULD BE THE CORRECT SEQUENCE OF THE PROTEIN. THE DEPOSITORS ALSO DID THE SEQUENCING OF THE PLASMID AND CONFIRMED THESE RESIDUE SEQUENCES ARE CONSISTENT WITH THE X-RAY STRUCTURE.
モノクロメーター: MSC blue-optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 38840 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 10.246 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 34.8
反射 シェル
解像度: 1.5→1.57 Å / 冗長度: 3.39 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Mean I/σ(I) obs: 14.4 / Num. unique all: 4632 / % possible all: 96.3
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.2.0019
精密化
CrystalClear
データ収集
DENZO
データ削減
SCALEPACK
データスケーリング
SHELXCD
位相決定
SHELXE
モデル構築
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 1.016 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.19832
1949
5 %
RANDOM
Rwork
0.18284
-
-
-
obs
0.18361
36838
99.03 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK