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万見
- PDB-3dda: Crystal structure of the catalytic domain of Botulinum neurotoxin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dda
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of Botulinum neurotoxin serotype a with a snap-25 peptide
要素
  • Botulinum neurotoxin A light chain
  • Synaptosomal-associated protein 25
キーワードHYDROLASE / BOTULINUM NEUROTOXIN TYPE A / BOTOX / CATALYTIC DOMAIN / ENDOPEPTIDASE / SYNTAXIN / BIO-WARFARE AGENT / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE / PROTEASE / SECRETED / TRANSMEMBRANE / ZINC / ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX / Pharmaceutical / Alternative splicing / Cell junction / Coiled coil / Lipoprotein / Palmitate / Phosphoprotein / Synapse / Synaptosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / host cell junction / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex ...Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / neurotransmitter uptake / host cell junction / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of neurotransmitter secretion / ribbon synapse / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / SNAP receptor activity / SNARE complex / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / syntaxin-1 binding / host cell cytosol / Other interleukin signaling / synaptic vesicle priming / regulation of neuron projection development / exocytosis / tertiary granule membrane / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein transmembrane transporter activity / voltage-gated potassium channel activity / membrane => GO:0016020 / specific granule membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / regulation of insulin secretion / Regulation of insulin secretion / locomotory behavior / trans-Golgi network / metalloendopeptidase activity / long-term synaptic potentiation / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / growth cone / presynaptic membrane / toxin activity / cell cortex / chemical synaptic transmission / cytoskeleton / neuron projection / lipid binding / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain ...Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type A / Botulinum neurotoxin type A / Synaptosomal-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kumaran, D. / Swaminathan, S.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Substrate binding mode and its implication on drug design for botulinum neurotoxin A
著者: Kumaran, D. / Rawat, R. / Ahmed, S.A. / Swaminathan, S.
履歴
登録2008年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin A light chain
B: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3114
ポリマ－50,1502
非ポリマー1612
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-48.5 kcal/mol
Surface area18610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.143, 66.192, 64.818
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.09, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin A light chain / Botulinum neurotoxin type A / BoNT/A / Bontoxilysin-A / BOTOX


分子量: 49415.727 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-424 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
株: Hall / 遺伝子: botA / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-RIL / 参照: UniProt: A5HZZ9, UniProt: P0DPI1*PLUS, bontoxilysin
#2: タンパク質・ペプチド Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Synaptosomal-associated 25 kDa protein / Super protein / SUP


分子量: 733.903 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 197-202 / 由来タイプ: 合成
詳細: The SNAP-25 peptide is naturally found in Homo sapiens.
由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P60880
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG8000, 0.2M Ammoium Sulfate, 0.1M Sodium Cacodylate, 5% Ethylene Glycol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 64562 / Num. obs: 64562 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4397 / % possible all: 80

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 3BWI

3bwi


解像度: 1.5→39.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 66746.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 3193 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.183 62883 95.7 %-
all-62883 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.4944 Å2 / ksol: 0.366446 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.23 Å20 Å20.31 Å2
2---1.48 Å20 Å2
3----1.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3472 0 7 375 3854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 468 5.3 %
Rwork0.211 8387 -
obs--81.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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