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万見
- PDB-3db3: Crystal structure of the tandem tudor domains of the E3 ubiquitin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3db3
タイトルCrystal structure of the tandem tudor domains of the E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 in complex with trimethylated histone H3-K9 peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Trimethylated histone H3-K9 peptide
キーワードLIGASE / CELL CYCLE / DNA DAMAGE / DNA REPAIR / TANDEM TUDOR DOMAINS / METAL BINDING / DNA REPLICATION / TRANSCRIPTIONAL SILENCING / CHROMATIN / PHOSPHORYLATION / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC-FINGER / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / DNA-binding / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / epigenetic regulation of gene expression / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / double-strand break repair via homologous recombination / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RING-type E3 ubiquitin transferase / heterochromatin formation / euchromatin / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / spindle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / histone binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / nucleic acid binding / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 ...: / UHRF1, tandem tudor domain / UHRF1/2-like / Tandem tudor domain within UHRF1 / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / SH3 type barrels. - #30 / SH3 type barrels. - #140 / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Zinc finger RING-type profile. / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, RING-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.2 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Dong, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Dong, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Recognition of multivalent histone states associated with heterochromatin by UHRF1 protein.
著者: Nady, N. / Lemak, A. / Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Kareta, M.S. / Achour, M. / Xue, S. / Duan, S. / Allali-Hassani, A. / Zuo, X. / Wang, Y.X. / Bronner, C. / Chedin, F. / Arrowsmith, C.H. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2008年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: Trimethylated histone H3-K9 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7182
ポリマ－19,7182
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area530 Å2
ΔGint-6.4 kcal/mol
Surface area8640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.622, 99.622, 41.232
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and ...Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Transcription factor ICBP90 / Nuclear zinc finger protein Np95 / Nuclear protein 95 / HuNp95 / RING finger protein 106


分子量: 19011.543 Da / 分子数: 1 / 断片: Tandem Tudor Domains (UNP residues 126-285) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / プラスミド: PET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Trimethylated histone H3-K9 peptide


分子量: 706.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Trimethylated histone peptide H3-K9 was chemically synthesized. The sequence naturally occurs in Homo sapiens (human)
参照: UniProt: Q71DI3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 3 M SODIUM FORMATE, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.99987 / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→32 Å / Num. all: 9214 / Num. obs: 9214 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 22.52
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.62 / Num. unique all: 852 / Rsym value: 0.501 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→31.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 15.638 / SU ML: 0.195 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.296 / ESU R Free: 0.26 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS, ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28198 433 4.7 %RANDOM
Rwork0.21188 ---
obs0.21512 8755 98.5 %-
all-9124 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.68 Å2-1.84 Å20 Å2
2---3.68 Å20 Å2
3---5.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→31.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1164 0 0 73 1237
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221184
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2981.9441604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4815140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.4623.53865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.7715196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0091513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02913
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.2767
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.274
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4243726
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17641144
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0475523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6047460
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 22 -
Rwork0.248 569 -
obs--87.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.42275.75160.558742.376-7.81793.0403-0.7935-0.81420.21441.4511.02062.7258-0.6698-0.1124-0.22710.26820.02750.0737-0.0187-0.11920.033528.0556-0.675220.5866
24.15511.25944.89946.88885.946721.76320.2137-0.01390.1202-0.0331-0.15730.22630.1832-0.3221-0.0564-0.00640.01880.01660.0356-0.05490.210133.0352-6.61957.8505
33.86920.371-3.051211.27895.46799.54820.4256-0.19860.38730.37-0.0336-0.0255-0.3589-0.1399-0.3920.14370.0099-0.0075-0.01960.01310.01632.474-3.165712.075
48.3427-1.8807-5.2855.93410.59449.66710.01450.1132-0.60220.1757-0.10310.2898-0.0301-0.40580.08860.08190.0019-0.0030.0186-0.08040.16233.4396-0.27939.5177
53.09462.3640.06994.85542.22231.54420.101-0.2008-0.10760.59930.0643-0.04750.17970.0606-0.16530.24620.0279-0.04630.043-0.03970.090533.4613-18.4898.7983
65.1187-0.2452-0.49384.84931.33184.37990.07010.28570.0196-0.1337-0.0298-0.0484-0.20410.0792-0.04020.0780.0049-0.06240.0795-0.03360.092733.2903-20.4219-3.1923
74.9679-8.2626-3.032915.31264.0762.44860.01050.2433-0.2258-0.4986-0.2006-0.0044-0.029-0.05090.19010.0438-0.0466-0.04120.058-0.09360.173635.5952-32.889-7.2742
84.5652-0.68661.06985.23641.95928.1511-0.0230.07750.1244-0.1184-0.10950.0842-0.2454-0.43680.13250.098-0.0721-0.00220.0904-0.04720.124531.6191-20.0237-0.4756
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA127 - 1373 - 13
2X-RAY DIFFRACTION2AA138 - 14914 - 25
3X-RAY DIFFRACTION3AA150 - 16226 - 38
4X-RAY DIFFRACTION4AA180 - 19856 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5AA199 - 21675 - 92
6X-RAY DIFFRACTION6AA217 - 24693 - 122
7X-RAY DIFFRACTION7AA247 - 258123 - 134
8X-RAY DIFFRACTION8AA259 - 283135 - 159

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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