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万見
- PDB-3dak: Crystal Structure of Domain-Swapped OSR1 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dak
タイトルCrystal Structure of Domain-Swapped OSR1 kinase domain
要素Serine/threonine-protein kinase OSR1
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / STE20 / DOMAIN-SWAPPING / ATP-binding / Kinase / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of T cell chemotaxis / renal sodium ion absorption / cellular hypotonic response / potassium channel inhibitor activity / cellular response to chemokine / osmosensory signaling pathway / ion channel regulator activity ...chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / chemokine (C-X-C motif) ligand 12 signaling pathway / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of T cell chemotaxis / renal sodium ion absorption / cellular hypotonic response / potassium channel inhibitor activity / cellular response to chemokine / osmosensory signaling pathway / ion channel regulator activity / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / protein autophosphorylation / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase OSR1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lee, S. / Cobb, M.H. / Goldsmith, E.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of domain-swapped STE20 OSR1 kinase domain.
著者: Lee, S.J. / Cobb, M.H. / Goldsmith, E.J.
履歴
登録2008年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase OSR1
B: Serine/threonine-protein kinase OSR1
C: Serine/threonine-protein kinase OSR1
D: Serine/threonine-protein kinase OSR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,83712
ポリマ－129,7154
非ポリマー2,1228
水9,548530
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase OSR1
D: Serine/threonine-protein kinase OSR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9186
ポリマ－64,8572
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5930 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area26080 Å2
手法PISA
3
B: Serine/threonine-protein kinase OSR1
C: Serine/threonine-protein kinase OSR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9186
ポリマ－64,8572
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5820 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.208, 104.484, 162.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase OSR1 / Oxidative stress-responsive 1 protein


分子量: 32428.639 Da / 分子数: 4 / 断片: Protein kinase domain, UNP residues 6-295 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: 1-295 / 遺伝子: OXSR1, KIAA1101, OSR1 / プラスミド: pHis-parallel vector / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)
参照: UniProt: O95747, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 3350, Tri-Lithium Citrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: FLAT / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 59432 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.456 / % possible all: 92

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 13.91 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2671 3007 5.1 %RANDOM
Rwork0.19508 ---
obs0.19882 56330 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.636 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8776 0 128 530 9434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0229091
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6651.99112297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40251115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61224.931363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.742151670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.2671533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.21374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.24016
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.26123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.2495
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2340.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2931.55755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.82328985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.82533835
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7634.53312
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.312 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 197 -
Rwork0.194 3755 -
obs--90.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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