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万見
- PDB-3da9: Crystal structure of thrombin in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3da9
タイトルCrystal structure of thrombin in complex with inhibitor
要素
  • Hirudin peptide
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE / thrombin / inhibitor complex / Acute phase / Blood coagulation / Calcium / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Gamma-carboxyglutamic acid / Glycoprotein / Kringle / Pharmaceutical / Polymorphism / Protease / Secreted / Serine protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / ligand-gated ion channel signaling pathway / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-phenyl-D-phenylalanyl-N-propyl-L-prolinamide / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Xue, Y. / Hansson, S.K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Compounds binding to the S2-S3 pockets of thrombin.
著者: Nilsson, M. / Hamalainen, M. / Ivarsson, M. / Gottfries, J. / Xue, Y. / Hansson, S. / Isaksson, R. / Fex, T.
履歴
登録2008年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
D: Hirudin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4575
ポリマ－35,0553
非ポリマー4022
水4,990277
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.830, 71.455, 71.905
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.35, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin light chain


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 328-363 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド Hirudin peptide


分子量: 1178.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II / Activation peptide fragment 1 / Activation peptide fragment 2 / Thrombin heavy chain


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 364-622 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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非ポリマー , 3種, 279分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-44U / beta-phenyl-D-phenylalanyl-N-propyl-L-prolinamide


分子量: 379.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H29N3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: The drop was made by mixing 1.5 ul of the thrombin-hirudin complex and 1.5 ul of reservior solution containing: Phosphate buffer pH7.3, 28% PEG, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月22日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→70.71 Å / Num. all: 32305 / Num. obs: 32305 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique all: 2424 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: apo

解像度: 1.8→70 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 2.601 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21456 1570 5.1 %RANDOM
Rwork0.18222 ---
all0.18393 29462 --
obs0.18393 29462 96.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20 Å2-1.49 Å2
2---1.05 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→70 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2332 0 29 277 2638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222422
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3011.9773270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8595283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.69423.391115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88815426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.0961520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21122
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21631
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0460.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4290.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7951.51424
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48422295
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.13831050
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4674.5975
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 109 -
Rwork0.254 1993 -
obs--86.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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