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万見
- PDB-3d8h: Crystal structure of phosphoglycerate mutase from Cryptosporidium... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d8h
タイトルCrystal structure of phosphoglycerate mutase from Cryptosporidium parvum, cgd7_4270
要素Glycolytic phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE / structural genomics / malaria / cryptosporidium / Glycolysis / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / phosphoglycerate mutase activity / glycolytic process
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium parvum (小形クリプトスポリジウム)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Lew, J. / Wasney, G. / Alam, Z. / Kozieradzki, I. / Cossar, D. / Schapiro, M. / Bochkarev, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. ...Wernimont, A.K. / Lew, J. / Wasney, G. / Alam, Z. / Kozieradzki, I. / Cossar, D. / Schapiro, M. / Bochkarev, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Wilkstrom, M. / Edwards, A.M. / Hui, R. / Artz, J.D. / Hills, T. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / 年: 2011
タイトル: Characterization of a new phosphatase from Plasmodium.
著者: Hills, T. / Srivastava, A. / Ayi, K. / Wernimont, A.K. / Kain, K. / Waters, A.P. / Hui, R. / Pizarro, J.C.
履歴
登録2008年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22011年8月24日Group: Database references
改定 1.32011年9月7日Group: Database references
改定 1.42017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycolytic phosphoglycerate mutase
B: Glycolytic phosphoglycerate mutase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4112
ポリマ－60,4112
非ポリマー00
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-10.7 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.248, 158.365, 140.249
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 197 - 205 / Label seq-ID: 197 - 205

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Glycolytic phosphoglycerate mutase


分子量: 30205.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium parvum (小形クリプトスポリジウム)
株: Iowa II / 遺伝子: cgd7_4270 / プラスミド: pET28a-thrombin-lic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5CXZ9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.77 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NH4OAc, 0.1 M Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. all: 39125 / Num. obs: 39125 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 35.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.046 / Χ2: 1.25 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.796 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / Num. unique all: 3847 / Rsym value: 0.796 / Χ2: 1.011 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1XQ9

1xq9


解像度: 2.01→40.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 10.193 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1958 5 %RANDOM
Rwork0.231 ---
all0.233 39074 --
obs0.233 39074 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.774 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3----1.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→40.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3641 0 0 206 3847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223755
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1411.9755112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.925469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.57824.474152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.96715652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1091517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2582
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022785
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.21747
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.22560
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3841.52416
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.64723777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0231582
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5044.51331
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 2 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
36TIGHT POSITIONAL0.030.05
26LOOSE POSITIONAL0.125
36TIGHT THERMAL0.10.5
26LOOSE THERMAL0.8110
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.063 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 134 -
Rwork0.282 2630 -
all-2764 -
obs--97.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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