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- PDB-3d8e: Crystal structure of the human Fe65-PTB1 domain (trigonal crystal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d8e
タイトルCrystal structure of the human Fe65-PTB1 domain (trigonal crystal form)
要素Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1
キーワードPROTEIN BINDING / alpha-beta structure / phosphotyrosine binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / proline-rich region binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / smooth muscle contraction / axonogenesis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of neuron projection development / lamellipodium / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization ...negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / proline-rich region binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / smooth muscle contraction / axonogenesis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of neuron projection development / lamellipodium / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / amyloid-beta binding / growth cone / molecular adaptor activity / histone binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / synapse / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues ...Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Radzimanowski, J. / Ravaud, S. / Sinning, I. / Wild, K.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the human Fe65-PTB1 domain.
著者: Radzimanowski, J. / Ravaud, S. / Schlesinger, S. / Koch, J. / Beyreuther, K. / Sinning, I. / Wild, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008
タイトル: Mercury-induced crystallization and SAD phasing of the human Fe65-PTB1 domain.
著者: Radzimanowski, J. / Ravaud, S. / Beyreuther, K. / Sinning, I. / Wild, K.
履歴
登録2008年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1
B: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1
C: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1
D: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1294
ポリマ－67,1294
非ポリマー00
水00
1
A: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7821
ポリマ－16,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7821
ポリマ－16,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7821
ポリマ－16,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7821
ポリマ－16,7821
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.890, 145.890, 79.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 1 / Fe65-PTB1 / Fe65 protein


分子量: 16782.211 Da / 分子数: 4 / 断片: Phosphotyrosine binding domain 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APBB1, FE65, RIR / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O00213

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES, 5% (v/v) ethylene glycol, 10% (w/v) PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→72.9 Å / Num. obs: 15431 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 16.209 / SU ML: 0.329 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.463 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 1535 10 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.246 15409 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.775 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.08 Å2-1.54 Å20 Å2
2---3.08 Å20 Å2
3---4.63 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.396 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3835 0 0 0 3835
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7761.975223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.655473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6523.977176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.78215732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5871534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2540.21526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.22634
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3080.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4570.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1851.52471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10823874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.63431550
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7994.51349
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 112 -
Rwork0.3 1025 -
all-1137 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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