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- PDB-3d44: Crystal structure of HePTP in complex with a dually phosphorylate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d44
タイトルCrystal structure of HePTP in complex with a dually phosphorylated Erk2 peptide mimetic
要素
  • Mitogen-activated protein kinase 1 peptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
キーワードHYDROLASE / HEPTP / HUMAN HEMATOPOIETIC TYROSINE PHOSPHATASE CATALYTIC DOMAIN MUTANT / LC-PTP / PTPN7 / ERK2 / PTP-PEPTIDE COMPLEX / MAPK-DERIVED PEPTIDE / Phosphoprotein / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phospho-PLA2 pathway / interleukin-34-mediated signaling pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process ...phospho-PLA2 pathway / interleukin-34-mediated signaling pathway / Signaling by MAPK mutants / RAF-independent MAPK1/3 activation / Suppression of apoptosis / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Signaling by Activin / cardiac neural crest cell development involved in heart development / caveolin-mediated endocytosis / cytosine metabolic process / response to epidermal growth factor / Signaling by NODAL / Signaling by MAP2K mutants / ERKs are inactivated / RSK activation / Interleukin-37 signaling / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / Regulation of the apoptosome activity / positive regulation of macrophage proliferation / regulation of cellular pH / outer ear morphogenesis / Signaling by LTK in cancer / regulation of Golgi inheritance / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / ERBB signaling pathway / labyrinthine layer blood vessel development / mammary gland epithelial cell proliferation / trachea formation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / regulation of early endosome to late endosome transport / IFNG signaling activates MAPKs / regulation of stress-activated MAPK cascade / Frs2-mediated activation / positive regulation of macrophage chemotaxis / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Activation of the AP-1 family of transcription factors / regulation of cytoskeleton organization / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / ERK/MAPK targets / response to exogenous dsRNA / MAPK1 (ERK2) activation / pseudopodium / lung morphogenesis / face development / Recycling pathway of L1 / positive regulation of telomere maintenance / Bergmann glial cell differentiation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / thyroid gland development / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of cell differentiation / regulation of ossification / MAP kinase activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mitogen-activated protein kinase / Signal attenuation / phosphatase binding / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Growth hormone receptor signaling / Schwann cell development / protein dephosphorylation / stress-activated MAPK cascade / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / NPAS4 regulates expression of target genes / ERK1 and ERK2 cascade / phosphotyrosine residue binding / myelination / protein-tyrosine-phosphatase / NCAM signaling for neurite out-growth / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / protein tyrosine phosphatase activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / ESR-mediated signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / thymus development / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of PTEN gene transcription / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Spry regulation of FGF signaling / Signal transduction by L1 / B cell receptor signaling pathway / response to nicotine / FCGR3A-mediated phagocytosis / Oncogene Induced Senescence / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / regulation of protein stability / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, ERK1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitogen-activated protein kinase 1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Critton, D.A. / Tortajada, A. / Page, R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural basis of substrate recognition by hematopoietic tyrosine phosphatase.
著者: Critton, D.A. / Tortajada, A. / Stetson, G. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2008年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
B: Mitogen-activated protein kinase 1 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4486
ポリマ－36,2502
非ポリマー1984
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-34.4 kcal/mol
Surface area13480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.072, 38.880, 83.698
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7 / Protein-tyrosine phosphatase LC-PTP / Hematopoietic protein-tyrosine phosphatase / HEPTP


分子量: 35202.711 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 65-360) / 変異: T106D, C270S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN7 / プラスミド: PBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: P35236, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Mitogen-activated protein kinase 1 peptide / Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAP kinase 2 ...Extracellular signal-regulated kinase 2 / ERK-2 / Mitogen-activated protein kinase 2 / MAP kinase 2 / MAPK 2 / p42-MAPK / ERT1


分子量: 1047.034 Da / 分子数: 1 / 断片: Activation loop (UNP residues 184-191) / 変異: T183D / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS SEQUENCE RESEMBLES THAT WHICH OCCURS NATURALLY IN HUMANS
参照: UniProt: P28482
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.0 M LITHIUM CHLORIDE, 0.1 M CITRATE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月28日
詳細: SI(III) CHANNEL CUT MONOCHROMATOR, OXFORD DANFYSIK TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(III) CHANNEL CUT MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 25161 / Num. obs: 24617 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Num. unique all: 2479 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3d42

3d42


解像度: 1.9→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 2.752 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20426 1283 5.1 %RANDOM
Rwork0.16352 ---
all0.174 24572 --
obs0.16565 23842 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.895 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.06 Å20 Å20.52 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 9 271 2565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2861.9613210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7135284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.4623.772114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.63315382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8591518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021820
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21131
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21584
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1180.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.69831490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.69252337
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.36981001
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.31811873
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 92 -
Rwork0.197 1721 -
obs--99.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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