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- PDB-3d2f: Crystal structure of a complex of Sse1p and Hsp70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d2f
タイトルCrystal structure of a complex of Sse1p and Hsp70
要素
  • Heat shock 70 kDa protein 1
  • Heat shock protein homolog SSE1
キーワードCHAPERONE / nucleotide exchange factor / protein folding / ATP-binding / Calmodulin-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / denatured protein binding / adenyl-nucleotide exchange factor activity / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding ...: / : / : / denatured protein binding / adenyl-nucleotide exchange factor activity / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of protein ubiquitination / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / cellular response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / transcription regulator inhibitor activity / ATP metabolic process / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / vesicle-mediated transport / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / peptide binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / autophagy / histone deacetylase binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / vesicle / blood microparticle / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / calmodulin binding / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like - #30 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Heat shock 70 kDa protein 1B / Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock protein homolog SSE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Polier, S. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the cooperation of Hsp70 and Hsp110 chaperones in protein folding.
著者: Polier, S. / Dragovic, Z. / Hartl, F.U. / Bracher, A.
履歴
登録2008年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein homolog SSE1
B: Heat shock 70 kDa protein 1
C: Heat shock protein homolog SSE1
D: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,11215
ポリマ－234,7814
非ポリマー1,33011
水11,908661
1
A: Heat shock protein homolog SSE1
B: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,1028
ポリマ－117,3912
非ポリマー7116
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Heat shock protein homolog SSE1
D: Heat shock 70 kDa protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,0107
ポリマ－117,3912
非ポリマー6195
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.500, 141.902, 151.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a dimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & B and chains C & D)

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Heat shock protein homolog SSE1 / Chaperone protein MSI3


分子量: 75305.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SSE1, MSI3, YPL106C, LPG3C / プラスミド: pProEx-HtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) cod+ RLI / 参照: UniProt: P32589
#2: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1 / HSP70-1/HSP70-2


分子量: 42084.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSPA1B / プラスミド: pProEx-HtB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) cod+ RLI / 参照: UniProt: P08107, UniProt: P0DMV8*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 672分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE AGSD LINKER WAS INTRODUCED ON PURPOSE BY PCR TO REPLACE THE LOOP RESIDUES ...AUTHORS STATE THAT THE AGSD LINKER WAS INTRODUCED ON PURPOSE BY PCR TO REPLACE THE LOOP RESIDUES VEEPIPLPEDAPEDAEQEFKKV OF UNP ENTRY P32589 AND WAS FOUND DISORDERED IN COORDINATE DEPOSITED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 15 % (w/v) polyethyleneglycol-6000, 100 mM Tris-HCl pH 8.0, 10 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→103.695 Å / Num. obs: 124395 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 45.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.423.50.5061.562222179800.506100
2.42-2.573.80.3542.164477170510.354100
2.57-2.753.80.2233.360689160410.223100
2.75-2.973.80.1425.156530149390.142100
2.97-3.253.80.0927.552199137900.092100
3.25-3.643.80.06210.247212124870.062100
3.64-4.23.80.0511.941794110830.05100
4.2-5.143.80.052113537594250.052100
5.14-7.273.70.05111.52738073890.051100
7.27-75.843.50.0318.81477842100.0399.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化開始モデル: PDB ENTRY 3D2E

3d2e


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 14.764 / SU ML: 0.162 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.255 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 6248 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.2 124106 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.114 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2---2.12 Å20 Å2
3---2.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15391 0 76 661 16128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02215816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.431.96621480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.10652022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.30124.986706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.073152636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.3951580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.22466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211962
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.26812
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.210726
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0070.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4941.510058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.941216162
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56335819
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5964.55318
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 465 -
Rwork0.254 8558 -
all-9023 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4115-0.04240.181.4252-0.37571.3101-0.01690.0485-0.0391-0.09950.02850.0870.0383-0.005-0.0116-0.2070.0027-0.0104-0.281-0.0134-0.176888.412677.2727184.4403
23.67141.33640.94054.9912-1.42613.06350.293-0.4241-0.61120.1634-0.2054-0.18990.6208-0.048-0.08760.023-0.0244-0.0207-0.21610.06830.053786.096645.2496199.5129
30.38950.7177-0.10016.20411.66640.72740.1031-0.32450.14150.29260.06450.14640.02460.1369-0.1676-0.0753-0.0183-0.0277-0.0298-0.1041-0.035699.0023105.3524211.6609
41.7037-0.88850.12882.07930.4342.7368-0.04240.05590.2452-0.00880.14890.0268-0.4072-0.1187-0.1064-0.16570.0321-0.0017-0.22470.0959-0.102871.0065106.4295185.0321
54.6633-0.6191-3.89378.06320.71824.91950.2220.1990.334-1.91530.0761-1.0356-0.27060.2516-0.29810.29-0.06730.1436-0.1394-0.08340.1086103.7181107.4079187.6851
62.0926-0.14590.2831.9128-0.51141.3852-0.1670.2929-0.1256-0.0102-0.0658-0.34120.03160.19620.2327-0.1831-0.06790.0232-0.08130.0107-0.174474.5664137.0228120.6138
74.3046-1.0415-1.51415.0117-1.56784.8808-0.00531.24420.6555-1.053-0.0305-0.3426-0.2227-0.07610.03580.1809-0.20380.05670.70940.2926-0.04576.4199155.615990.9756
80.50940.2664-0.33490.68091.96528.67810.134-0.03620.18480.0343-0.1080.1225-0.34570.0818-0.0260.1063-0.0106-0.0518-0.1342-0.0455-0.075662.9627161.1703151.38
91.72230.25940.52333.30960.51151.7161-0.0045-0.2258-0.2820.5388-0.2855-0.70510.03480.19490.29-0.1305-0.0986-0.1602-0.00630.27750.15191.2819134.2805149.996
104.29123.90851.43865.79191.809310.01430.3752-0.3146-0.41710.7446-0.1837-0.00952.1195-0.9898-0.19150.4188-0.2115-0.08220.0204-0.0395-0.13958.5293136.7958150.8969
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 396
2X-RAY DIFFRACTION1A1001
3X-RAY DIFFRACTION1A2001 - 2002
4X-RAY DIFFRACTION1A3001
5X-RAY DIFFRACTION1A3002
6X-RAY DIFFRACTION1A3003 - 3122
7X-RAY DIFFRACTION1B2002 - 2003
8X-RAY DIFFRACTION1A3151 - 3222
9X-RAY DIFFRACTION1B2061 - 2062
10X-RAY DIFFRACTION2A397 - 500
11X-RAY DIFFRACTION2A525 - 540
12X-RAY DIFFRACTION2A3123 - 3130
13X-RAY DIFFRACTION2A3223 - 3249
14X-RAY DIFFRACTION3A541 - 654
15X-RAY DIFFRACTION3A3131 - 3146
16X-RAY DIFFRACTION3B2004 - 2005
17X-RAY DIFFRACTION3A3250 - 3272
18X-RAY DIFFRACTION3C3002
19X-RAY DIFFRACTION3B2063
20X-RAY DIFFRACTION4B4 - 229
21X-RAY DIFFRACTION4B308 - 382
22X-RAY DIFFRACTION4B2001
23X-RAY DIFFRACTION4A3147 - 3150
24X-RAY DIFFRACTION4B2006 - 2052
25X-RAY DIFFRACTION4A3273 - 3274
26X-RAY DIFFRACTION4B2064 - 2095
27X-RAY DIFFRACTION5B230 - 307
28X-RAY DIFFRACTION5B2053 - 2060
29X-RAY DIFFRACTION5B2096 - 2101
30X-RAY DIFFRACTION6C2 - 396
31X-RAY DIFFRACTION6C1001
32X-RAY DIFFRACTION6C2001 - 2002
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34X-RAY DIFFRACTION6C3003 - 3122
35X-RAY DIFFRACTION6D1063 - 1069
36X-RAY DIFFRACTION6C3152 - 3195
37X-RAY DIFFRACTION6D1227 - 1250
38X-RAY DIFFRACTION7C397 - 498
39X-RAY DIFFRACTION7C526 - 540
40X-RAY DIFFRACTION7C3123 - 3130
41X-RAY DIFFRACTION7C3196 - 3197
42X-RAY DIFFRACTION8C541 - 655
43X-RAY DIFFRACTION8C3131 - 3147
44X-RAY DIFFRACTION8D1145
45X-RAY DIFFRACTION8C3198 - 3207
46X-RAY DIFFRACTION9D4 - 229
47X-RAY DIFFRACTION9D308 - 382
48X-RAY DIFFRACTION9D2001
49X-RAY DIFFRACTION9C3148 - 3151
50X-RAY DIFFRACTION9D1149 - 1198
51X-RAY DIFFRACTION9C3208 - 3209
52X-RAY DIFFRACTION9B2102
53X-RAY DIFFRACTION9D1269 - 1285
54X-RAY DIFFRACTION10D230 - 307
55X-RAY DIFFRACTION10D1200 - 1207
56X-RAY DIFFRACTION10D1286 - 1288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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