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- PDB-3cz6: Crystal Structure of the Rap1 C-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cz6
タイトルCrystal Structure of the Rap1 C-terminus
要素DNA-binding protein RAP1
キーワードPROTEIN BINDING / helical bundle / Activator / Chromosomal protein / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Telomere / Transcription / Transcription regulation / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / establishment of protein localization to chromatin / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / G-quadruplex DNA binding / double-stranded telomeric DNA binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation ...positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / establishment of protein localization to chromatin / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / G-quadruplex DNA binding / double-stranded telomeric DNA binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation / regulation of glycolytic process / DNA binding, bending / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / TFIID-class transcription factor complex binding / subtelomeric heterochromatin formation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / nucleosomal DNA binding / TBP-class protein binding / telomere maintenance / protein-DNA complex / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein RAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Feeser, E.A. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional studies of the Rap1 C-terminus reveal novel separation-of-function mutants.
著者: Feeser, E.A. / Wolberger, C.
履歴
登録2008年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein RAP1
B: DNA-binding protein RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2507
ポリマ－39,5052
非ポリマー7455
水5,441302
1
A: DNA-binding protein RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9893
ポリマ－19,7521
非ポリマー2362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA-binding protein RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2614
ポリマ－19,7521
非ポリマー5093
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: DNA-binding protein RAP1
ヘテロ分子

B: DNA-binding protein RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2507
ポリマ－39,5052
非ポリマー7455
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area3400 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.010, 47.980, 72.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA-binding protein RAP1 / SBF-E / Repressor/activator site-binding protein / TUF


分子量: 19752.461 Da / 分子数: 2 / 断片: protein-interaction domain,UNP residues 672-827 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAP1, GRF1, TUF1, YNL216W, N1310 / Plasmid details: Adapted for Gateway system / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P11938
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.78 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9818 Å
検出器日付: 2005年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9818 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 28372 / Num. obs: 28230

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→50 Å
Rfactor反射数
Rfree0.199 -
Rwork0.175 -
all-28372
obs-28230
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2464 0 24 326 2814

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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