[日本語] English
万見
- PDB-3cwo: A beta/alpha-barrel built by the combination of fragments from di... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cwo
タイトルA beta/alpha-barrel built by the combination of fragments from different folds
要素beta/alpha-barrel protein based on 1THF and 1TMY
キーワードDE NOVO PROTEIN / XRAY / CHEY / HISF / HALF BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine biosynthesis, HisF / : / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bharat, T.A.M. / Eisenbeis, S. / Zeth, K. / Hocker, B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: A beta alpha-barrel built by the combination of fragments from different folds.
著者: Bharat, T.A. / Eisenbeis, S. / Zeth, K. / Hocker, B.
履歴
登録2008年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_starting_model
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: beta/alpha-barrel protein based on 1THF and 1TMY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1442
ポリマ－26,0481
非ポリマー961
水50428
1
X: beta/alpha-barrel protein based on 1THF and 1TMY
ヘテロ分子

X: beta/alpha-barrel protein based on 1THF and 1TMY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2894
ポリマ－52,0962
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area2250 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area22470 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.840, 108.840, 80.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 beta/alpha-barrel protein based on 1THF and 1TMY


分子量: 26048.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 1-11 AND 34-103 FROM 1TMY, 103-253 FROM 1THF
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X0C6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) at pH 6.5 with 1.6 M ammonium sulphate and 10% dioxane (v/v), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.071 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.071 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→36 Å / Num. all: 8681 / Num. obs: 7947 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / Biso Wilson estimate: 96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.549 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 1386 / % possible all: 94.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1THF,1TMY

1thf

1tmy


解像度: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 43.299 / SU ML: 0.366 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 1.313 / ESU R Free: 0.393 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25599 598 7 %RANDOM
Rwork0.22124 ---
all0.222 8681 --
obs0.22378 7947 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 102.258 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å20 Å20 Å2
2---1.77 Å20 Å2
3---3.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1807 0 5 28 1840
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221844
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4381.9752488
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1895235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.00624.60576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.84215339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1691511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.2911
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21277
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0030.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4321.51192
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77421875
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.913708
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6534.5613
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 45 -
Rwork0.352 600 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る