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Yorodumi- PDB-3cvo: Crystal structure of a methyltransferase-like protein (spo2022) f... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3cvo | ||||||
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Title | Crystal structure of a methyltransferase-like protein (spo2022) from silicibacter pomeroyi dss-3 at 1.80 A resolution | ||||||
Components | Methyltransferase-like protein of unknown function | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Rossmann fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Vaccinia Virus protein VP39 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Silicibacter pomeroyi DSS-3 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of methyltransferase-like protein of unknown function (YP_167254.1) from Silicibacter pomeroyi DSS-3 at 1.80 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3cvo.cif.gz | 180.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3cvo.ent.gz | 148.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3cvo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3cvo_validation.pdf.gz | 505.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3cvo_full_validation.pdf.gz | 519.1 KB | Display | |
Data in XML | 3cvo_validation.xml.gz | 38 KB | Display | |
Data in CIF | 3cvo_validation.cif.gz | 54.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/3cvo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/3cvo | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1
NCS ensembles :
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Details | CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 22838.414 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Silicibacter pomeroyi DSS-3 (bacteria) / Species: Silicibacter pomeroyi / Strain: DSS-3 / DSM 15171 / Gene: YP_167254.1, SPO2022 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q5LRV1 |
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-Non-polymers , 5 types, 546 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Chemical | ChemComp-PG4 / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.9 Details: NANODROP, 2.1M Ammonium sulfate, 1.5% PEG 400, 15.0% Glycerol, 0.1M HEPES pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.91162, 0.97914, 0.97932 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 28, 2008 / Details: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.8→29.63 Å / Num. obs: 93599 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 21.483 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 6.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.8→29.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 4.587 / SU ML: 0.072 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.1 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. SULFATE (SO4) IONS, PEG 400 FRAGMENTS (PG4) AND GLYCEROL (GOL) FROM CRYSTALLIZATION AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM CRYO SOLUTION WERE MODELED.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 22.963 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.63 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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