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- PDB-3cvm: High resolution structure of a stable Plasminogen activator inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cvm
タイトルHigh resolution structure of a stable Plasminogen activator inhibitor type-1 in its protease cleaved form
要素Plasminogen activator inhibitor 1
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / Plasminogen activator inhibitor type-1 / cleaved serpin / Glycoprotein (糖タンパク質) / Plasminogen activation / Polymorphism / Protease inhibitor (プロテアーゼ阻害剤) / Secreted (分泌) / Serine protease inhibitor (セルピン)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / negative regulation of smooth muscle cell migration / peptidase inhibitor complex / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of endopeptidase activity ...positive regulation of leukotriene production involved in inflammatory response / dentinogenesis / negative regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / negative regulation of smooth muscle cell migration / peptidase inhibitor complex / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of wound healing / positive regulation of odontoblast differentiation / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of plasminogen activation / negative regulation of blood coagulation / regulation of signaling receptor activity / positive regulation of monocyte chemotaxis / Dissolution of Fibrin Clot / ヘイフリック限界 / ECM proteoglycans / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / negative regulation of cell migration / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / platelet alpha granule lumen / positive regulation of interleukin-8 production / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of angiogenesis / Platelet degranulation / 血管新生 / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / セルピン / Serpin domain / セルピン / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasminogen activator inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Jensen, J.K. / Gettins, P.G.W.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: High-resolution structure of the stable plasminogen activator inhibitor type-1 variant 14-1B in its proteinase-cleaved form: a new tool for detailed interaction studies and modeling.
著者: Jensen, J.K. / Gettins, P.G.
履歴
登録2008年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 40 PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W.DAVIS,V.B.CHEN, : R.M.IMMORMINO,J.J. ... PROGRAMS : MOLPROBITY (KING, REDUCE, AND PROBE) AUTHORS : I.W.DAVIS,V.B.CHEN, : R.M.IMMORMINO,J.J.HEADD,W.B.ARENDALL,J.M.WORD URL : HTTP://KINEMAGE.BIOCHEM.DUKE.EDU/MOLPROBITY/ AUTHORS : I.W.DAVIS,A.LEAVER-FAY,V.B.CHEN,J.N.BLOCK, : G.J.KAPRAL,X.WANG,L.W.MURRAY,W.B.ARENDALL, : J.SNOEYINK,J.S.RICHARDSON,D.C.RICHARDSON REFERENCE : MOLPROBITY: ALL-ATOM CONTACTS AND STRUCTURE : VALIDATION FOR PROTEINS AND NUCLEIC ACIDS : NUCLEIC ACIDS RESEARCH. 2007;35:W375-83.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen activator inhibitor 1
B: Plasminogen activator inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,5552
ポリマ－88,5552
非ポリマー00
水14,592810
1
A: Plasminogen activator inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2781
ポリマ－44,2781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Plasminogen activator inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2781
ポリマ－44,2781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.603, 104.014, 76.426
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen activator inhibitor 1 / PAI-1 / Endothelial plasminogen activator inhibitor / PAI


分子量: 44277.672 Da / 分子数: 2 / 変異: N150H, K154T, Q319L, M354I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINE1, PAI1, PLANH1 / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG130009 / 参照: UniProt: P05121
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 810 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 4.5M Ammonium Acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→20 Å / Num. all: 76809 / Num. obs: 75140 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 34.051 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 9.31
反射 シェル解像度: 2.02→2.1 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. measured obs: 26519 / Num. unique all: 8364 / Num. unique obs: 8251 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化開始モデル: PDB ENTRY 9PAI

9pai


解像度: 2.02→19.635 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 2255 3 %Random
Rwork0.228 ---
obs0.229 75139 97.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 6.84 Å2 / Biso mean: 25.49 Å2 / Biso min: 71.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.447 Å2-0 Å214.184 Å2
2---2.9 Å2-0 Å2
3---5.348 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→19.635 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11984 0 0 810 12794
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00612048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81321760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041825
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4023001
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.02-2.0640.3381410.2944564470599
2.064-2.1120.3281410.2834543468499
2.112-2.1650.3261420.2724575471799
2.165-2.2230.3381410.2694578471999
2.223-2.2880.3721420.2654573471599
2.288-2.3620.2741420.2614598474099
2.362-2.4460.3491420.2474594473699
2.446-2.5440.3111430.2494614475799
2.544-2.660.3031400.2354543468399
2.66-2.7990.3221420.2324592473498
2.799-2.9740.311400.2364527466797
2.974-3.2030.3111410.234559470098
3.203-3.5240.2721390.2114492463197
3.524-4.030.2371410.1854557469897
4.03-5.0630.211380.1824458459696
5.063-19.6360.2551400.2174517465795

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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