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- PDB-3cvj: Crystal structure of a putative phosphoheptose isomerase (bh3325)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cvj
タイトルCrystal structure of a putative phosphoheptose isomerase (bh3325) from bacillus halodurans c-125 at 2.00 A resolution
要素Putative phosphoheptose isomerase
キーワードISOMERASE / Rossmann fold / 3-layer (aba) sandwich / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate derivative metabolic process / carbohydrate derivative binding
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised protein family UPF0309 / RpiR-like, SIS domain / : / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / UPF0309 protein BH3325
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative phosphoheptose isomerase (NP_244191.1) from Bacillus halodurans at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative phosphoheptose isomerase
B: Putative phosphoheptose isomerase
C: Putative phosphoheptose isomerase
D: Putative phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,58615
ポリマ－108,9914
非ポリマー59511
水7,458414
1
A: Putative phosphoheptose isomerase
B: Putative phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7627
ポリマ－54,4962
非ポリマー2675
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-45.4 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
2
C: Putative phosphoheptose isomerase
D: Putative phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8248
ポリマ－54,4962
非ポリマー3296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-47.7 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.490, 83.430, 183.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細 (eV)
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 3 - 241 / Label seq-ID: 4 - 242

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
Putative phosphoheptose isomerase / UPF0309 protein BH3325


分子量: 27247.760 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
生物種: Bacillus halodurans / 株: C-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / 遺伝子: NP_244191.1, BH3325 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9K7N6
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 414 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.33
詳細: NANODROP, 22.0% PEG 8000, 0.15M Magnesium acetate, 0.1M Sodium cacodylate pH 6.33, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97854 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月3日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97854 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.566 Å / Num. obs: 60439 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.086 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.8881.43505811123198.4
2.07-2.150.6811.93552711144199.7
2.15-2.250.4832.63765111809199.5
2.25-2.370.3763.33726011655199.7
2.37-2.520.2644.63751711640199.7
2.52-2.710.1816.53619711255199.8
2.71-2.990.1239.23832311839199.8
2.99-3.420.07214.73693011423199.7
3.42-4.30.0424.53690311459199.8
4.3-29.5660.02931.13650011351197.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0069精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→29.566 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 9.29 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.169
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. MAGNESIUM (MG) AND ACETATE (ACT) IONS FROM CRYSTALLIZATION AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM CRYO SOLUTION WERE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 3060 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 60380 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.606 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.13 Å20 Å20 Å2
2--2.03 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7465 0 38 414 7917
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0227839
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.531.94810619
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.487312705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1451006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.85524.54348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.981151335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7751536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028904
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.05824936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.32822022
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6837960
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50722903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.03232659
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1331MEDIUM POSITIONAL0.20.5
2B1331MEDIUM POSITIONAL0.160.5
3C1331MEDIUM POSITIONAL0.230.5
4D1331MEDIUM POSITIONAL0.160.5
1A1479LOOSE POSITIONAL0.415
2B1479LOOSE POSITIONAL0.465
3C1479LOOSE POSITIONAL0.385
4D1479LOOSE POSITIONAL0.375
1A1331MEDIUM THERMAL0.82
2B1331MEDIUM THERMAL0.772
3C1331MEDIUM THERMAL0.842
4D1331MEDIUM THERMAL0.762
1A1479LOOSE THERMAL0.710
2B1479LOOSE THERMAL0.8110
3C1479LOOSE THERMAL0.8310
4D1479LOOSE THERMAL0.7110
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 245 -
Rwork0.246 4117 -
all-4362 -
obs--98.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4559-0.09190.07380.7601-0.25640.5391-0.0416-0.0873-0.1320.0150.01030.10560.0225-0.03870.0313-0.10180.00150.0407-0.03350.0631-0.05745.669217.849434.9441
21.3740.0766-0.08770.9367-0.20.75-0.0466-0.1576-0.00440.09840.02230.0357-0.0420.01550.0244-0.09380.02430.0053-0.07110.0689-0.078125.503121.023636.878
30.87770.01930.0231.0793-0.22761.69170.01590.00140.15230.05970.04890.2434-0.2529-0.0909-0.0648-0.0170.0277-0.0388-0.10280.07060.025510.059751.749416.1105
40.81930.06740.11060.7714-0.08360.79590.02610.17760.0015-0.1497-0.04370.0406-0.06930.06410.0176-0.0281-0.0195-0.0385-0.03420.0703-0.069618.951739.32183.1257
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 2421 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2BB0 - 2421 - 243
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 2422 - 243
4X-RAY DIFFRACTION4DD1 - 2422 - 243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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