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- PDB-3cu1: Crystal Structure of 2:2:2 FGFR2D2:FGF1:SOS complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cu1
タイトルCrystal Structure of 2:2:2 FGFR2D2:FGF1:SOS complex
要素
  • Fibroblast growth factor receptor 2
  • Heparin-binding growth factor 1
キーワードTransferase/Hormone / Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 2 / D2 domain / sucrose octa sulfate / Alternative splicing / ATP-binding / Disease mutation / Ectodermal dysplasia / Glycoprotein / Heparin-binding / Immunoglobulin domain / Kinase / Lacrimo-auriculo-dento-digital syndrome / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Secreted / Transferase / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Acetylation / Angiogenesis / Developmental protein / Differentiation / Mitogen / Transferase-Hormone COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / reproductive structure development / limb bud formation / membranous septum morphogenesis / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / lung lobe morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / pyramidal neuron development / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / S100 protein binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / digestive tract development / skeletal system morphogenesis / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / inner ear morphogenesis / organ growth / hair follicle morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR3 / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / regulation of osteoblast differentiation / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / lung alveolus development / prostate epithelial cord elongation / PI-3K cascade:FGFR1 / midbrain development / positive regulation of sprouting angiogenesis / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / excitatory synapse / PI3K Cascade / positive regulation of Wnt signaling pathway / anatomical structure morphogenesis / cell fate commitment
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain ...HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose octasulfate / Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Guo, F. / Dakshinamurthy, R. / Thallapuranam, S.K.K. / Sakon, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of 2:2:2 FGFR2D2:FGF1:SOS complex
著者: Guo, F. / Dakshinamurthy, R. / Thallapuranam, S.K.K. / Sakon, J.
履歴
登録2008年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Heparin-binding growth factor 1
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Heparin-binding growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0686
ポリマ－53,1024
非ポリマー1,9662
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.929, 110.375, 74.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
32B
42D
52B
62D
72B
82D
92B
102D
112B
122D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNVALVAL2AA150 - 2491 - 100
211ASNASNVALVAL2CC150 - 2491 - 100
112LYSLYSPROPRO6BB10 - 114 - 5
212LYSLYSPROPRO6DD10 - 114 - 5
322LYSLYSSERSER2BB12 - 476 - 41
422LYSLYSSERSER2DD12 - 476 - 41
532ALAALAGLYGLY6BB48 - 5242 - 46
632ALAALAGLYGLY6DD48 - 5242 - 46
742GLUGLUGLUGLU2BB53 - 9047 - 84
842GLUGLUGLUGLU2DD53 - 9047 - 84
952GLUGLUHISHIS3BB91 - 9385 - 87
1052GLUGLUHISHIS3DD91 - 9385 - 87
1162TYRTYRVALVAL2BB94 - 13788 - 131
1262TYRTYRVALVAL2DD94 - 13788 - 131

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / Keratinocyte growth factor receptor 2 / CD332 antigen


分子量: 11608.258 Da / 分子数: 2 / 断片: Ig-like C2-type 2 domain, UNP residues 150-249 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR2, BEK, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Beta-endothelial cell growth factor / ECGF- beta


分子量: 14942.903 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 22-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1, FGFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05230
#3: 多糖 1,3,4,6-tetra-O-sulfo-beta-D-fructofuranose-(2-1)-2,3,4,6-tetra-O-sulfonato-alpha-D-glucopyranose / sucrose octasulfate


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 982.803 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose octasulfate
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5_1*OSO/3=O/3=O_3*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O][a2122h-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O_3*OSO/3=O/3=O_4*OSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf1SO33SO34SO36SO3]{[(2+1)][a-D-Glcp2SO33SO34SO36SO3]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12% PEG3350, 4% Tacsimate, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2007年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 21046 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.6-2.692.90.28167.9
2.69-2.83.20.29582.2
2.8-2.933.70.26195.1
2.93-3.084.10.20899.3
3.08-3.284.30.16199.9
3.28-3.534.30.10299.6
3.53-3.884.10.07199.2
3.88-4.4540.05599
4.45-5.63.90.04898.5
5.6-1003.60.03891.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å44.39 Å
Translation4 Å44.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→42.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 22.26 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.641 / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2768 1044 5.2 %RANDOM
Rwork0.18034 ---
obs0.18522 19219 89.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.979 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2---1.49 Å20 Å2
3---1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→42.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3730 0 110 343 4183
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0530.0213939
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.1361.985355
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.3685455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.13323.81189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.75215677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.921525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2810.2572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.022925
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3620.22057
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3570.22612
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3030.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3190.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.97722401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53433687
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.15821833
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.98131668
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A400tight positional0.080.05
22B484tight positional0.070.05
11A418medium positional0.610.5
22B476medium positional0.730.5
22B62loose positional1.195
11A400tight thermal0.190.5
22B484tight thermal0.180.5
11A418medium thermal0.962
22B476medium thermal0.692
22B62loose thermal2.9610
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 28 -
Rwork0.238 580 -
obs--37.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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