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- PDB-3cnk: Crystal Structure of the dimerization domain of human filamin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cnk
タイトルCrystal Structure of the dimerization domain of human filamin A
要素Filamin-A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Filamin / FLNa24 / X-ray crystalography / homodimer / Acetylation / Actin-binding / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / apical dendrite / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / podosome / wound healing, spreading of cells / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / receptor clustering / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / positive regulation of axon regeneration / SMAD binding / actin filament bundle / RHO GTPases activate PAKs / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / mitotic spindle assembly / cilium assembly / blood vessel remodeling / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / actin filament / G protein-coupled receptor binding / protein kinase C binding / synapse organization / mRNA transcription by RNA polymerase II / trans-Golgi network / establishment of protein localization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of protein catabolic process / kinase binding / cerebral cortex development / platelet aggregation / Z disc / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / Platelet degranulation / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / perikaryon / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / DNA-binding transcription factor binding / postsynapse / transmembrane transporter binding / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Lee, B.J. / Seo, M.D. / Seok, S.H. / Lee, S.J. / Kwon, A.R. / Im, H.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of the dimerization domain of human filamin A
著者: Seo, M.-D. / Seok, S.-H. / Im, H. / Kwon, A.-R. / Lee, S.-J. / Kim, H.-R. / Cho, Y. / Park, D. / Lee, B.-J.
履歴
登録2008年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A
B: Filamin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5854
ポリマ－19,3932
非ポリマー1922
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area9020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.845, 94.642, 40.976
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A / Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 ...Alpha-filamin / Filamin-1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Non-muscle filamin


分子量: 9696.328 Da / 分子数: 2 / 断片: Filamin 24, repeat 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLNA, FLN, FLN1 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21333
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IS REFERRED IN REF 2 IN P21333.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.47 % / Mosaicity: 0.98 °
結晶化温度: 293 K / pH: 8.2
詳細: 0.1M Tris, 30% PEG 3350, 0.2M Lithium Sulfate, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 8.20

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 27127 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 0.988 / Net I/av σ(I): 17.4 / Net I/σ(I): 31.708 / Num. measured all: 167922
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.65-1.715.70.33227030.59599.3
1.71-1.786.20.24727370.63999.8
1.78-1.866.20.18527200.799.5
1.86-1.966.10.14327020.77699.1
1.96-2.086.20.11126990.93497.7
2.08-2.246.20.0926550.98796.8
2.24-2.466.20.07526261.01994.6
2.46-2.826.40.06225841.22292.6
2.82-3.556.30.0427281.46496.4
3.55-506.40.02929731.43299.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V05

1v05


解像度: 1.65→33.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.233 / WRfactor Rwork: 0.212 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.865 / SU B: 3.482 / SU ML: 0.055 / SU R Cruickshank DPI: 0.119 / SU Rfree: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21855 1355 5 %RANDOM
Rwork0.19208 25712 --
obs0.19347 27067 97.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.83 Å2 / Biso mean: 18.227 Å2 / Biso min: 9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å20 Å20 Å2
2--0.49 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→33.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1364 0 10 184 1558
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221404
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.9871902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6525176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.90422.60946
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.54915244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.746156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021016
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.2927
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1080.2133
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1140.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1831.5904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.86621424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8193571
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0784.5478
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 90 -
Rwork0.213 1918 -
all-2008 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.70080.1860.31180.68340.45841.24320.01230.0205-0.05010.00410.0348-0.0550.0115-0.0066-0.0471-0.0271-0.00490.0066-0.0213-0.0068-0.01899.981814.137912.6884
20.6776-0.31080.19050.5268-0.19351.00830.02730.0377-0.0251-0.01340.01380.05180.00490.0284-0.041-0.02070.0056-0.0025-0.01220.0058-0.0273-6.747216.247310.0316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2559 - 2647
2X-RAY DIFFRACTION2B2559 - 2647

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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