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- PDB-3clm: Crystal structure of transaldolase (YP_208650.1) from Neisseria g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3clm
タイトルCrystal structure of transaldolase (YP_208650.1) from Neisseria gonorrhoeae FA 1090 at 1.14 A resolution
要素Transaldolase
キーワードLYASE (リアーゼ) / YP_208650.1 / transaldolase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Transferase (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


transaldolase / transaldolase activity / pentose-phosphate shunt / carbohydrate metabolic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transaldolase type 2 / Transaldolase active site. / Transaldolase, active site / Transaldolase signature 1. / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of transaldolase (YP_208650.1) from Neisseria gonorrhoeae FA 1090 at 1.14 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transaldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,60114
ポリマ－37,7861
非ポリマー81413
水7,873437
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.140, 83.030, 89.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細AUTHORS STATE THAT THE CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTED BY ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY LEADS TO THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Transaldolase /


分子量: 37786.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 株: FA 1090 / 遺伝子: YP_208650.1, tal, NGO1610 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5F6E9, transaldolase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.0840.82TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. 1.74 ANGSTROM MAD DATA COLLECTED FROM A CRYSTAL IN SPACE GROUP C2 (C 1 2 1) WERE USED TO PHASE AND TRACE AN INITIAL MODEL. THIS MODEL WAS THEN USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT AGAINST A CRYSTAL IN SPACE GROUP P212121 THAT DIFFRACTED TO 1.14 ANGSTROMS.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法6NANODROP, 0.20M (NH4)2SO4, 20.0% PEG 3350, No Buffer pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法6.5NANODROP, 0.16M Ca(OAc)2, 20.0% Glycerol, 14.4% PEG 8000, 0.1M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.97916
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97953, 0.91840, 0.97939
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2007年11月19日Flat mirror (vertical focusing)
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2007年10月26日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) Double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979161
20.979531
30.91841
40.979391
反射解像度: 1.14→29.579 Å / Num. obs: 107548 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 6.167 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 10.68
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.14-1.180.3262.3487296001,244
1.18-1.230.2612.712436167091,271.2
1.23-1.280.2243.522269184691,292.6
1.28-1.350.1974.540394230531,299.7
1.35-1.440.1535.641919234691,299.6
1.44-1.550.1057.839452217601,299.6
1.55-1.70.07510.239334212871,299.6
1.7-1.950.0514.342257224451,299.3
1.95-2.450.0322142098218531,299.3
2.45-29.5790.02427.544050221451,298.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELXL-97精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
SHELX精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
PHASER位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.14→29.579 Å / Num. parameters: 29682 / Num. restraintsaints: 121313 / 交差検証法: FREE R / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: 1. ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 3.2%. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION ...詳細: 1. ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 3.2%. 2. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. 1,2-ETHANEDIOL MOLECULES, A SULFATE ION FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS AND A CHLORIDE ION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.161 5430 5.1 %RANDOM
Rwork0.13 ---
all0.131 107466 --
obs0.13 107466 94 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91 (1975) 201-228
原子変位パラメータBiso mean: 10.882 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.14→29.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2638 0 50 437 3125
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.072
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.069
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.001
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.033

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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