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- PDB-3cl9: Structure of bifunctional TcDHFR-TS in complex with MTX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cl9
タイトルStructure of bifunctional TcDHFR-TS in complex with MTX
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE / Bifunctional Enzyme in Complex with NADP / MTX and DUMP / Methyltransferase / Multifunctional enzyme / Nucleotide biosynthesis / One-carbon metabolism / OXIDOREDUCTASE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOTREXATE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schormann, N. / Senkovich, O. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Structure-based approach to pharmacophore identification, in silico screening, and three-dimensional quantitative structure-activity relationship studies for inhibitors of Trypanosoma ...タイトル: Structure-based approach to pharmacophore identification, in silico screening, and three-dimensional quantitative structure-activity relationship studies for inhibitors of Trypanosoma cruzi dihydrofolate reductase function.
著者: Schormann, N. / Senkovich, O. / Walker, K. / Wright, D.L. / Anderson, A.C. / Rosowsky, A. / Ananthan, S. / Shinkre, B. / Velu, S. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2008年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999Authors state that the difference in sequence could arise due to PCR mutation, polymophism of DHFR- ...Authors state that the difference in sequence could arise due to PCR mutation, polymophism of DHFR-TS or error in database sequence.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,83311
ポリマ－58,9041
非ポリマー1,92910
水36020
1
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子

A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,66522
ポリマ－117,8082
非ポリマー3,85720
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
Buried area12317 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area41812 Å2
手法PISA
2
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子

A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,66522
ポリマ－117,8082
非ポリマー3,85720
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area9767 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area44363 Å2
手法PISA
3
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子

A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子

A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子

A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,33144
ポリマ－235,6164
非ポリマー7,71540
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area32539 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area75719 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.050, 121.050, 260.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (DHFR-TS)


分子量: 58904.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
株: Y / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q27793, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 7種, 30分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE / メトトレキサ-ト


分子量: 454.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5 / コメント: 化学療法薬*YM
#6: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#7: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.66 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 17% 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, 10% PEG 4000, 0.1M POTASSIUM CITRATE, PH 6.0, , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→19.78 Å / Num. all: 14555 / Num. obs: 14555 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Rsym value: 0.01 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.433 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1601 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H2Q

2h2q


解像度: 3.3→19.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 45.197 / SU ML: 0.348 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.463 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24901 738 5.1 %RANDOM
Rwork0.20626 ---
all0.20833 13809 --
obs-13809 97.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 90.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4015 0 122 20 4157
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224234
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3221.9945756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8995503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89922.769195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.15215683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7371540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023229
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22032
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4281.52570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.77424073
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.81131890
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4664.51683
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.383 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 54 -
Rwork0.261 987 -
obs-1041 99.14 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.1331 Å / Origin y: 2.6536 Å / Origin z: 15.1288 Å
111213212223313233
T-0.28 Å20.1613 Å20.1791 Å2--0.1699 Å20.0315 Å2---0.136 Å2
L1.9153 °20.318 °21.8795 °2-0.6367 °20.4942 °2--4.1344 °2
S-0.0165 Å °0.0066 Å °0.1677 Å °0.3067 Å °-0.0338 Å °0.5508 Å °-0.2451 Å °-0.9775 Å °0.0503 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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