[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3ckm: LpoA (YraM) C-domain from Haemophilus influenzae, a regulator of PBP1A -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ckm | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | LpoA (YraM) C-domain from Haemophilus influenzae, a regulator of PBP1A | |||||||||
Components | YRAM (HI1655) | |||||||||
Keywords | BIOSYNTHETIC PROTEIN / YraM / periplasmic-binding protein / lipoprotein / unliganded / PBP1A / TRANSPEPTIDASE / PEPTIDOGLYCAN | |||||||||
Function / homology | Function and homology information periplasmic side of cell outer membrane / enzyme regulator activity / peptidoglycan biosynthetic process / regulation of cell shape Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Haemophilus influenzae (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.35 Å | |||||||||
Authors | Vijayalakshmi, J. / Saper, M.A. | |||||||||
Citation | Journal: Proteins / Year: 2008 Title: Structure of YraM, a protein essential for growth of Haemophilus influenzae. Authors: Vijayalakshmi, J. / Akerley, B.J. / Saper, M.A. #1: Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017 Title: Structural analyses of the Haemophilus influenzae peptidoglycan synthase activator LpoA suggest multiple conformations in solution. Authors: Sathiyamoorthy, K. / Vijayalakshmi, J. / Tirupati, B. / Fan, L. / Saper, M.A. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ckm.cif.gz | 148.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3ckm.ent.gz | 122.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ckm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3ckm_validation.pdf.gz | 450.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3ckm_full_validation.pdf.gz | 453.3 KB | Display | |
Data in XML | 3ckm_validation.xml.gz | 17.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3ckm_validation.cif.gz | 26.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/3ckm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ck/3ckm | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 36225.055 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: C-terminal domain, UNP residues 256-573 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Haemophilus influenzae (bacteria) / Strain: Rd KW20 / Gene: YraM / Plasmid: pETBlue-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Origami (DE3) pLacI / References: UniProt: P45299 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-SO4 / |
#3: Chemical | ChemComp-BME / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Compound details | THE CHEMICAL IDENTITY OF BME A 583 IS UNKNOWN BUT MODELED AS BETA-MERCAPTOET |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.49 % Description: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 1.0M Li sulfate monohydrate, 2% W/V PEG 8000 and 0.05% BME, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 165 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 5ID-B / Wavelength: 0.97857,0.97843,0.96321 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Oct 28, 2004 / Details: Si(111)Monochromator | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 5.58 % / Av σ(I) over netI: 10.8 / Number: 596801 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.51 / D res high: 1.09 Å / D res low: 47.1 Å / Num. obs: 106384 / % possible obs: 76.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell | ID: 1
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.35→47.1 Å / Num. all: 144362 / Num. obs: 143557 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 3.14 % / Biso Wilson estimate: 14.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 12.2 / Scaling rejects: 3409 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing set |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set site |
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.35→38.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.196 / WRfactor Rwork: 0.159 / SU B: 1.766 / SU ML: 0.033 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.056 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FRIEDEL PAIRS WERE AVERAGED FOR REFINEMENT. RESIDUES 346-359, 428 (SIDE CHAIN), 429, 430 HAVE NO INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY. ...Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FRIEDEL PAIRS WERE AVERAGED FOR REFINEMENT. RESIDUES 346-359, 428 (SIDE CHAIN), 429, 430 HAVE NO INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY. COORDINATES REPRESENT A HYPOTHETICAL MODEL.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.197 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.35→38.95 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
|