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- PDB-3cio: The kinase domain of Escherichia coli tyrosine kinase ETK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cio
タイトルThe kinase domain of Escherichia coli tyrosine kinase ETK
要素Tyrosine-protein kinase etk
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE (転移酵素) / ETK / WZC / ESCHERICHIA COLI TYROSINE KINASE DOMAIN / Inner membrane / Membrane (生体膜) / Phosphoprotein / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-チロシンキナーゼ / extracellular polysaccharide biosynthetic process / lipopolysaccharide biosynthetic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / membrane => GO:0016020 / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tyrosine kinase, G-rich domain / G-rich domain on putative tyrosine kinase / Exopolysaccharide synthesis protein / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド ...Tyrosine kinase, G-rich domain / G-rich domain on putative tyrosine kinase / Exopolysaccharide synthesis protein / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase etk
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, D.C. / Zheng, J. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Structure of Escherichia coli tyrosine kinase Etk reveals a novel activation mechanism.
著者: Lee, D.C. / Zheng, J. / She, Y.M. / Jia, Z.
履歴
登録2008年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase etk
D: Tyrosine-protein kinase etk
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8445
ポリマ－66,7372
非ポリマー1063
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)115.514, 51.731, 120.519
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.57, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase etk / ETK


分子量: 33368.633 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN (UNP residues 452-726) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: etk, yccC / プラスミド: PCA24N / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41
参照: UniProt: P38134, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.85 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.14M AMMONIUM SULFATE, 17% PEG 8000, 0.014M EDTA, 0.086M BIS-TRIS. ADDITIVE: 1M SODIUM BROMIDE, OR 40% ACETONITRILE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月3日
放射モノクロメーター: BENT TRIANGULAR ASYMMETRIC CUT SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.93 Å / Num. obs: 23004 / % possible obs: 59.7 % / Observed criterion σ(I): 32.6 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.571 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.407 / % possible all: 61.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→29.93 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 776 3.4 %5%
Rwork0.196 ---
obs0.196 15757 69.2 %-
溶媒の処理Bsol: 58.74 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 67.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.989 Å20 Å2-14.454 Å2
2--12.023 Å20 Å2
3----30.011 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3945 0 3 114 4062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.7651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.5712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.6022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.6052.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4PTR_XPLOR_PAR.TXT
X-RAY DIFFRACTION5SO4_XPLOR_PAR.TXT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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