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- PDB-3chp: Crystal structure of leukotriene a4 hydrolase in complex with (3S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3chp
タイトルCrystal structure of leukotriene a4 hydrolase in complex with (3S)-3-amino-4-oxo-4-[(4-phenylmethoxyphenyl)amino]butanoic acid
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / EPOXIDE HYDROLASE / ALPHA-BETA PROTEIN / LEUKOTRIENE BIOSYNTHESIS / METALLOPROTEASE / Inhibitor complex / Alternative splicing / Cytoplasm / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4BO / ACETATE ION / IMIDAZOLE / YTTERBIUM (III) ION / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Thunnissen, M.M.G.M. / Adler, M. / Whitlow, M.
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Synthesis of glutamic acid analogs as potent inhibitors of leukotriene A4 hydrolase.
著者: Kirkland, T.A. / Adler, M. / Bauman, J.G. / Chen, M. / Haeggstrom, J.Z. / King, B. / Kochanny, M.J. / Liang, A.M. / Mendoza, L. / Phillips, G.B. / Thunnissen, M. / Trinh, L. / Whitlow, M. / ...著者: Kirkland, T.A. / Adler, M. / Bauman, J.G. / Chen, M. / Haeggstrom, J.Z. / King, B. / Kochanny, M.J. / Liang, A.M. / Mendoza, L. / Phillips, G.B. / Thunnissen, M. / Trinh, L. / Whitlow, M. / Ye, B. / Ye, H. / Parkinson, J. / Guilford, W.J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Human Leukotriene A4 Hydrolase, a Bifunctional Enzyme in Inflammation
著者: Thunnissen, M.M.G.M. / Nordlund, P.N. / Haeggstrom, J.Z.
#2: ジャーナル: FASEB J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of LEUKOTRIENE A4 HYDROLASE in complex with captopril and two competitive tight-binding inhibitors.
著者: Thunnissen, M.M.G.M. / Anderson, B. / Samuelsson, B. / Wong, C.-H. / Haeggstrom, J.Z.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Leukotriene A4 Hydrolase: Selective Abrogation of Leukotriene B4 Formation by Mutation of Aspartic Acid 375.
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F. / Thunnissen, M.M. / Samuelsson, B. / Haeggstrom, J.Z.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Leukotriene A4 Hydrolase: Identification of a Common Carboxylate Recognition Site for the Epoxide Hydrolase and Aminopeptidase Substrates
著者: Rudberg, P.C. / Tholander, F.O.T. / Andberg, M. / Thunnissen, M.M.G.M. / Haeggstrom, J.Z.
履歴
登録2008年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02024年2月21日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9146
ポリマ－69,2331
非ポリマー6815
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.767, 133.572, 83.629
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1406-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 69232.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / プラスミド: PT3-MB4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase

-
非ポリマー , 6種, 241分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION


分子量: 173.040 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 化合物 ChemComp-4BO / (3S)-3-amino-4-oxo-4-[(4-phenylmethoxyphenyl)amino]butanoic acid


分子量: 314.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H18N2O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: liquid diffusion / pH: 8
詳細: PEG 8000, SODIUM ACETATE, IMIDEAZOLE PH 6.8, YBCL2, BESTATIN, LIQUID DIFFUSION, TEMPERATURE 298K, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.007 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→26.09 Å / Num. obs: 45016 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 5734 / Rsym value: 0.296 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.1→24.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2018787.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THERE IS POSITIVE FO-FC DENSITY BETWEEN THE ZN ION AND THE CARBOXYL OF THE INHIBITOR, AND AT THE 3 POSITION OF THE PHENYL-METHYL AT THE OTHER END OF THE INHIBITOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2248 5.1 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.24 ---
obs-44475 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.3595 Å2 / ksol: 0.342296 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20 Å2
2--3.16 Å20 Å2
3----4.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4861 0 34 236 5131
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.562.05
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.672.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.573.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.170.28992090.26590.02405197.3
2.17-2.260.2932090.25924157
2.26-2.360.31952080.25834130
2.36-2.490.27152220.24064176
2.49-2.640.32442470.25524153
2.64-2.850.3182170.23754224
2.85-3.130.28732320.24844236
3.13-3.590.30961980.24614305
3.59-4.510.25962200.2084356
4.51-24.850.23722854.90.207641044439
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4ZN.parZN.top
X-RAY DIFFRACTION5346.par346.top
X-RAY DIFFRACTION6IMD.parIMD.top
X-RAY DIFFRACTION7ACE.parACE.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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