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- PDB-3cf2: Structure of P97/vcp in complex with ADP/AMP-PNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cf2
タイトルStructure of P97/vcp in complex with ADP/AMP-PNP
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AAA / CDC48 / ERAD / ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Protein methylation / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / ERAD pathway / lipid droplet / Neutrophil degranulation / proteasome complex / viral genome replication / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / synapse / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #150 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #150 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Helix non-globular / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Special / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Davies, J.M. / Delabarre, B. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Improved structures of full-length p97, an AAA ATPase: implications for mechanisms of nucleotide-dependent conformational change.
著者: Davies, J.M. / Brunger, A.T. / Weis, W.I.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Complete Structure of P97/Valosin-Containing Protein Reveals Communication between Nucleotide Domains
著者: DelaBarre, B. / Brunger, A.T.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Nucleotide Dependent Motion and Mechanism of Action of P97/Vcp
著者: DelaBarre, B. / Brunger, A.T.
履歴
登録2008年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2008年4月22日ID: 1YPW
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月7日Group: Other
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,48112
ポリマ－357,7474
非ポリマー3,7348
水00
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子

A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子

A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)542,22118
ポリマ－536,6216
非ポリマー5,60012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
Buried area48840 Å2
ΔGint-143 kcal/mol
Surface area168700 Å2
手法PISA
2
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子

C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子

C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)542,22118
ポリマ－536,6216
非ポリマー5,60012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
Buried area48800 Å2
ΔGint-145.3 kcal/mol
Surface area168890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.900, 144.900, 164.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.49775, -0.86732, 0.00264), (0.8673, 0.49775, 0.00496), (-0.00562, -0.00018, 0.99998)0.32735, 0.09298, 0.51914
3given(0.49986, 0.86611, 3.0E-5), (0.86611, -0.49986, -4.0E-5), (-2.0E-5, 4.0E-5, -1)0.01307, -0.00354, -0.0864
4given(0.99999, -0.00239, 0.00489), (-0.00238, -1, -0.0014), (0.00489, 0.00139, -0.99999)0.20857, 0.14125, -0.49491

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)- ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 89436.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vcp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01853
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: AMMONIUM FLUORIDE, CITRATE BUFFER, SODIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE, PEG 400, pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 177 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.0316
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0316 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→23 Å / Num. obs: 60820 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 8.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→23 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 5634593.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED OTHER REFINEMENT REMARKS: THE DIFFRACTION WAS ANISOTROPIC - IT EXTENDED TO 3.1 A (AS IN FILE) IN THE BEST DIRECTION BUT REFINEMENT WAS ONLY DONE TO 3.5 A (THE WORST DIRECTION).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 4798 5 %RANDOM
Rwork0.271 ---
obs0.271 60820 99.6 %-
all-60820 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.1 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 147.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--41.08 Å20 Å20 Å2
2---41.08 Å20 Å2
3---82.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.58 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.15 Å1.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20685 0 232 0 20917
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 788 4.8 %
Rwork0.429 15487 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ADP_CNS.PARADP_CNS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3AXP_CNS.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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