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- PDB-3ces: Crystal Structure of E.coli MnmG (GidA), a Highly-Conserved tRNA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ces
タイトルCrystal Structure of E.coli MnmG (GidA), a Highly-Conserved tRNA Modifying Enzyme
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
キーワードRNA BINDING PROTEIN / tRNA modification / FAD binding domain / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / response to UV / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. ...tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.412 Å
データ登録者Shi, R. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2009
タイトル: Structure-function analysis of Escherichia coli MnmG (GidA), a highly conserved tRNA-modifying enzyme.
著者: Shi, R. / Villarroya, M. / Ruiz-Partida, R. / Li, Y. / Proteau, A. / Prado, S. / Moukadiri, I. / Benitez-Paez, A. / Lomas, R. / Wagner, J. / Matte, A. / Velazquez-Campoy, A. / Armengod, M.E. / Cygler, M.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,2034
ポリマ－288,2034
非ポリマー00
水5,981332
1
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1022
ポリマ－144,1022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area42180 Å2
手法PISA
2
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,1022
ポリマ－144,1022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area41560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.904, 144.326, 147.745
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.630, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA / Glucose-inhibited division protein A / MnmG / GidA


分子量: 72050.766 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: gidA / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6U3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.61 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, Sodium Formate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 31-ID10.9798
シンクロトロンNSLS X12B20.9793
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97981
20.97931
反射解像度: 2.412→141.42 Å / Num. all: 133967 / Num. obs: 129226 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Χ2: 2.289 / Net I/σ(I): 11.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.69 / FOM acentric: 0.69 / FOM centric: 0.58 / 反射: 68044 / Reflection acentric: 66032 / Reflection centric: 2012
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.6-47.6290.920.930.829362721215
5.4-8.60.840.840.6691348749385
4.3-5.40.840.850.71143811075363
3.8-4.30.780.790.661155311238315
3.2-3.80.630.630.452047520001474
3-3.20.390.40.231250812248260

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
RESOLVE2.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.412→141.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 13.201 / SU ML: 0.152 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUE HIS A0 AND RESIDUE MET A1 ARE NOT LINKED DISTANCE OF C-N BOND IS 1.66. RESIDUE THR C500 AND RESIDUE ALA C501 ARE NOT LINKED. ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUE HIS A0 AND RESIDUE MET A1 ARE NOT LINKED DISTANCE OF C-N BOND IS 1.66. RESIDUE THR C500 AND RESIDUE ALA C501 ARE NOT LINKED. DISTANCE OF C-N BOND IS 1.19.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 6511 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.203 129226 97.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.284 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.53 Å20 Å2-0.3 Å2
2---1.82 Å20 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.412→141.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15637 0 0 332 15969
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02215889
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5341.96321543
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.79652049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.16623.897721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.397152562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.93715134
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.22442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212183
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.26884
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.210716
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2667
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2440.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8011.510536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.381216326
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.99135935
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2114.55217
LS精密化 シェル解像度: 2.412→2.475 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 402 -
Rwork0.26 7285 -
all-7687 -
obs--78.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10810.05570.00140.1893-0.000300.03660.0005-0.0461-0.0564-0.03420.0319-0.0049-0.0223-0.0024-0.02380.0132-0.0115-0.03650.00380.07460.30090.02260.7033
20.38260.12790.040.5682-0.01560.1220.0063-0.04080.08710.0701-0.04-0.0334-0.0080.01330.0337-0.0364-0.0042-0.0153-0.0604-0.00030.063719.800934.029477.5615
30.0049-0.03460.06570.7115-0.46870.883-0.05-0.0251-0.00970.009-0.034-0.1095-0.13640.05870.0840.0434-0.0072-0.0372-0.06560.0299-0.038151.372833.204922.3594
40.12440.0796-0.01280.92260.30760.88160.06420.0157-0.0777-0.2347-0.08910.11680.0205-0.02780.02490.13380.0649-0.1031-0.0997-0.0573-0.062936.4694-0.28151.5537
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-9 - 550
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 550
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 550
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 550

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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