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- PDB-3cd4: REFINEMENT AND ANALYSIS OF THE FIRST TWO DOMAINS OF HUMAN CD4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cd4
タイトルREFINEMENT AND ANALYSIS OF THE FIRST TWO DOMAINS OF HUMAN CD4
要素T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4
キーワードT-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / response to methamphetamine hydrochloride / cellular response to ionomycin / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus ...helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / response to methamphetamine hydrochloride / cellular response to ionomycin / T cell selection / MHC class II protein binding / positive regulation of kinase activity / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / response to vitamin D / regulation of T cell activation / extracellular matrix structural constituent / Other interleukin signaling / T cell receptor complex / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of calcium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / Generation of second messenger molecules / macrophage differentiation / T cell differentiation / immunoglobulin binding / Co-inhibition by PD-1 / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / calcium-mediated signaling / MHC class II protein complex binding / transmembrane signaling receptor activity / Downstream TCR signaling / positive regulation of protein phosphorylation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / response to estradiol / signaling receptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / response to ethanol / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / immune response / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Garrett, T.P.J. / Wang, J. / Yan, Y. / Harrison, S.C.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Refinement and analysis of the structure of the first two domains of human CD4
著者: Garrett, T.P.J. / Wang, J. / Yan, Y. / Liu, J. / Harrison, S.C.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Atomic Structure of a Fragment of Human Cd4 Containing Two Immunoglobulin-Like Domains
著者: Wang, J. / Yan, Y. / Garrett, T.P.J. / Liu, J. / Rodgers, D. / Garlick, R.L. / Tarr, G.E. / Husain, Y. / Reinherz, E.L. / Harrison, S.C.
履歴
登録1992年7月30日処理サイト: BNL
置き換え1993年10月15日ID: 2CD4
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700SHEET RESIDUES 89 - 102 FORM ONE UNINTERRUPTED STRAND PASSING FROM DOMAIN 1 TO DOMAIN 2. RESIDUES ...SHEET RESIDUES 89 - 102 FORM ONE UNINTERRUPTED STRAND PASSING FROM DOMAIN 1 TO DOMAIN 2. RESIDUES 89 - 98 FORM STRAND 2 OF SHEET *S1* AND RESIDUES 99 - 103 FORM STRAND 1 OF SHEET *S4*.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2011
ポリマ－20,2011
非ポリマー00
水54030
1
A: T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4

A: T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4022
ポリマ－40,4022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)84.230, 30.650, 88.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.43, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4


分子量: 20200.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: OVARY / 参照: UniProt: P01730
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.197 / Rfactor obs: 0.197 / 最高解像度: 2.2 Å
詳細: THE SIDE CHAINS OF RESIDUES 72 AND 73 HAVE BEEN INCLUDED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS AND THE SIDE CHAIN OF RESIDUE 43 HAS BEEN INCLUDED AT 0.5 OCCUPANCY. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THAT ...詳細: THE SIDE CHAINS OF RESIDUES 72 AND 73 HAVE BEEN INCLUDED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS AND THE SIDE CHAIN OF RESIDUE 43 HAS BEEN INCLUDED AT 0.5 OCCUPANCY. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THAT RESIDUE 43 MAY HAVE MORE THAN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. IN THE ELECTRON DENSITY MAP RESIDUES 20 - 23, 105 - 107 AND 132 - 137 APPEAR DISORDERED AND THEIR POSITIONS ARE UNRELIABLE. FOR RESIDUES 1, 40, 43, 87, 88, 89, AND 152 SIDE CHAIN POSITIONS ARE SOMEWHAT UNCERTAIN AS INDICATED BY LARGE B VALUES.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1390 0 0 30 1420
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.42
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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