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- PDB-3cc1: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cc1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE (BH1870) FROM BACILLUS HALODURANS C-125 AT 2.00 A RESOLUTION
要素Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-galactosidase / alpha-galactosidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Alpha galactosidase, C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Alpha galactosidase, C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Alpha-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative alpha-N-acetylgalactosaminidase (NP_242736.1) from Bacillus halodurans at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
B: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,77627
ポリマ－100,7622
非ポリマー3,01425
水12,448691
1
A: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
B: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
ヘテロ分子

A: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
B: Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,55354
ポリマ－201,5254
非ポリマー6,02850
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area12840 Å2
ΔGint-71.5 kcal/mol
Surface area59390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.943, 146.943, 213.526
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-433-

SO4

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative alpha-N-acetylgalactosaminidase / BH1870 protein


分子量: 50381.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
生物種: Bacillus halodurans / 株: C-125 / DSM 18197 / FERM 7344 / JCM 9153 / 遺伝子: NP_242736.1, BH1870 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9KBQ5, alpha-N-acetylgalactosaminidase

-
非ポリマー , 8種, 716分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-P33 / 3,6,9,12,15,18-HEXAOXAICOSANE-1,20-DIOL / HEPTAETHYLENE GLYCOL / PEG330 / ヘプタエチレングリコ-ル


分子量: 326.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationN
配列の詳細1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED ...1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. DNA SEQUENCING REVEALED THAT RESIDUE 272 WAS GLY AND RESIDUE 311 WAS HIS IN THE CLONED CONSTRUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: NANODROP, 0.2M (NH4)2SO4, 10.0% Glycerol, 20.0% PEG 300, 0.1M Phosphate citrate pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.91840, 0.97953, 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月26日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.979531
30.979391
反射解像度: 2→34.816 Å / Num. obs: 91976 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 25.207 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rsym value: 0.153 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.0511.11.0080.87479067201.008100
2.05-2.1111.10.8190.97249065230.819100
2.11-2.1711.10.6641.27041863250.664100
2.17-2.2411.10.5581.46899862030.558100
2.24-2.3111.10.4581.66639059840.458100
2.31-2.3911.10.37326458158020.373100
2.39-2.4811.10.3372.26234656030.337100
2.48-2.5811.10.2882.66004354170.288100
2.58-2.711.10.2372.95752751890.237100
2.7-2.83110.1963.85524850000.196100
2.83-2.98110.1544.75225047290.154100
2.98-3.16110.1255.74984145120.125100
3.16-3.38110.1066.34670942390.106100
3.38-3.6510.90.16.24331939740.1100
3.65-410.80.0887.13953736560.088100
4-4.4710.90.0737.83644633590.073100
4.47-5.1610.80.0718.23198929600.071100
5.16-6.3210.60.0738.22717225570.073100
6.32-8.9410.30.0619.22085920280.061100
8.94-34.8169.40.05991119311960.05998.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→34.816 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 5.346 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.115
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. SULFATE, GLYCEROL, PARTIAL PEG 300 AND IMIDAZOLE FROM CRYSTALLIZATION CONDITION ARE MODELED IN THIS STRUCTURE. 5. UNKNOWN Y-SHAPE ELECTRON DENSITY IS OBSERVED NEAR RESIDUE 18 AND RESIDUE 112 IN SUBUNIT B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 4602 5 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.164 91891 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.091 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.93 Å20.47 Å20 Å2
2--0.93 Å20 Å2
3----1.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.816 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6735 0 192 691 7618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0227254
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024955
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.9549820
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.034312012
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5165876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.33323.958331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.203151131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.9371540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21009
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0218019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8021.54335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2161.51752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45326982
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.42132919
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7754.52838
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 353 -
Rwork0.226 6365 -
all-6718 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8978-0.31310.64550.30130.21391.5428-0.03020.09940.0545-0.10160.0767-0.0384-0.09890.2909-0.0466-0.0533-0.0499-0.00030.0406-0.0195-0.063787.784317.782821.8871
20.6344-0.0834-0.19270.60830.18121.3274-0.05290.0054-0.082-0.03910.0482-0.00480.11480.19190.0047-0.04870.0165-0.0124-0.0161-0.0199-0.072778.62532.638217.8332
30.51840.07930.58790.4138-0.121.0581-0.04150.04260.0646-0.02610.0042-0.0263-0.09540.13450.0372-0.0743-0.0377-0.00460.0343-0.0307-0.044689.197421.682541.9998
40.70420.02320.31350.7550.11011.94890.0386-0.0839-0.1445-0.1270.01150.06160.1234-0.0781-0.05-0.0564-0.0155-0.0524-0.08790.0474-0.004142.2981-0.4927.5709
50.80380.0111-0.00870.5766-0.16440.76850.04160.0161-0.0567-0.05990.02010.02710.05980.0029-0.0617-0.04110.0066-0.0301-0.05920.0154-0.029549.532611.816620.2739
60.43740.13280.380.48290.2861.12960.0871-0.1739-0.13430.06060.01590.06040.2809-0.1365-0.103-0.0416-0.0462-0.0504-0.02980.09850.010147.3825-5.223748.1878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 57
2X-RAY DIFFRACTION2A58 - 240
3X-RAY DIFFRACTION3A241 - 432
4X-RAY DIFFRACTION4B0 - 70
5X-RAY DIFFRACTION5B71 - 238
6X-RAY DIFFRACTION6B239 - 431

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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