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万見
- PDB-3c9e: Crystal structure of the cathepsin K : chondroitin sulfate complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c9e
タイトルCrystal structure of the cathepsin K : chondroitin sulfate complex.
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / n:1 cathepsin K : chondroitin sulfate complex / "beads-on-a-string" organization / Lysosome / Protease / Thiol protease
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mitophagy / fibronectin binding / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / bone resorption / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to insulin / response to organic cyclic compound / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / immune response / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E64 / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kienetz, M. / Cherney, M.M. / James, M.N.G. / Bromme, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: The crystal and molecular structures of a cathepsin K:chondroitin sulfate complex.
著者: Li, Z. / Kienetz, M. / Cherney, M.M. / James, M.N. / Bromme, D.
履歴
登録2008年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22016年2月17日Group: Derived calculations
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3204
ポリマ－23,5231
非ポリマー1,7973
水5,585310
1
A: Cathepsin K
ヘテロ分子

A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6408
ポリマ－47,0472
非ポリマー3,5936
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area6690 Å2
ΔGint38.3 kcal/mol
Surface area18700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.000, 143.900, 87.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

CA

21A-512-

HOH

31A-617-

HOH

詳細Author states that biological assembly contains one chondroitin sulfate molecule and N cathepsin K molecules. Depending on their ratio in solution and the Chondroitin sulfate moleculat weight N can vary from 1 to 20 molecules.

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-4-O-sulfo-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1396.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpNAc[4S]b1-4DGlcpAb1-3DGalpNAc[4S]b1-4DGlcpAb1-3DGalpNAc[4S]b1-4DGlcpAb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,6,5/[a2122A-1b_1-5][a2112h-1b_1-5_2*NCC/3=O_4*OSO/3=O/3=O]/1-2-1-2-1-2/a4-b1_b3-c1_c4-d1_d3-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpA]{[(4+1)][b-D-GalpNAc4SO3]{[(3+1)][b-D-GlcpA]{[(4+1)][b-D-GalpNAc4SO3]{[(3+1)][b-D-GlcpA]{[(4+1)][b-D-3-deoxy-GalpNAc4SO3]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-E64 / N-[N-[1-HYDROXYCARBOXYETHYL-CARBONYL]LEUCYLAMINO-BUTYL]-GUANIDINE


分子量: 360.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H30N5O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.08 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Cathepsin K:chondroitin sulfate complex was made at 1:1 ratio. Precipitant contained 30% MPD, 0.1M sodium acetate buffer, 20mM calcium chloride, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, ...詳細: Cathepsin K:chondroitin sulfate complex was made at 1:1 ratio. Precipitant contained 30% MPD, 0.1M sodium acetate buffer, 20mM calcium chloride, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 25031 / Num. obs: 25031 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.742 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.8→40 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 1210 4.8 %
Rwork0.18 --
obs0.18 24920 99.7 %
all-24920 -
溶媒の処理Bsol: 61.68 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 17.098 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.77 Å20 Å20 Å2
2---0.962 Å20 Å2
3----1.808 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1649 0 116 310 2075
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.215
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8332
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.6442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.7932.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2sugar.parsugar.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION5e64.pare64.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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