[日本語] English
万見
- PDB-3c7q: Structure of VEGFR2 kinase domain in complex with BIBF1120 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c7q
タイトルStructure of VEGFR2 kinase domain in complex with BIBF1120
要素Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / ALPHA BETA / Angiogenesis / ATP-binding / Developmental protein / Differentiation / Glycoprotein / Host-virus interaction / Immunoglobulin domain / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization ...positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / endothelial cell differentiation / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / anchoring junction / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / branching involved in blood vessel morphogenesis / lung alveolus development / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of stem cell proliferation / growth factor binding / sorting endosome / semaphorin-plexin signaling pathway / regulation of MAPK cascade / positive regulation of macroautophagy / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / cell fate commitment / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / vasculogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / calcium ion homeostasis / coreceptor activity / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / VEGFR2 mediated cell proliferation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of angiogenesis / integrin binding / cell junction / cell migration / regulation of cell shape / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / endosome / positive regulation of cell migration / cadherin binding / membrane raft / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XIN / Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hilberg, F. / Roth, G.J. / Krssak, M. / Kautschitsch, S. / Sommergruber, W. / Tontsch-Grunt, U. / Garin-Chesa, P. / Bader, G. / Zoephel, A. / Quant, J. ...Hilberg, F. / Roth, G.J. / Krssak, M. / Kautschitsch, S. / Sommergruber, W. / Tontsch-Grunt, U. / Garin-Chesa, P. / Bader, G. / Zoephel, A. / Quant, J. / Heckel, A. / Rettig, W.J.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2008
タイトル: BIBF 1120: triple angiokinase inhibitor with sustained receptor blockade and good antitumor efficacy.
著者: Hilberg, F. / Roth, G.J. / Krssak, M. / Kautschitsch, S. / Sommergruber, W. / Tontsch-Grunt, U. / Garin-Chesa, P. / Bader, G. / Zoephel, A. / Quant, J. / Heckel, A. / Rettig, W.J.
履歴
登録2008年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Vascular endothelial growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5777
ポリマ－36,5571
非ポリマー1,0206
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.250, 94.440, 96.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Kinase insert domain receptor / Protein-tyrosine kinase receptor Flk-1 / CD309 antigen


分子量: 36556.988 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDR, FLK1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): High5 / 参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-XIN / methyl (3Z)-3-{[(4-{methyl[(4-methylpiperazin-1-yl)acetyl]amino}phenyl)amino](phenyl)methylidene}-2-oxo-2,3-dihydro-1H-indole-6-carboxylate / ニンテダニブ


分子量: 539.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H33N5O4 / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THERE ARE DELETIONS T940-A991 AND RESIDUE NUMBERS 940-991 ARE SIMPLY SKIPPED.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1M HEPES, 2.1M Ammonium Sulphate, 3% PEG MME 550, 10mM Beta-Mercaptoethanol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9799 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9799 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 23933 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.839 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 9.91
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.559 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured obs: 8152 / Num. unique obs: 2948 / % possible all: 91.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å28.54 Å
Translation3.5 Å28.54 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VR2

1vr2


解像度: 2.1→28.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 7.47 / SU ML: 0.194 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.243 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1050 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.221 19934 100 %-
all-19934 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.366 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20 Å20 Å2
2--2.84 Å20 Å2
3----1.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 65 206 2633
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222455
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6332.0033323
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99734090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3115288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.28422.991107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.38915405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0381518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.21787
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.21255
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2149
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.220.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2670.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1841.51870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1551.5585
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35422325
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.78931220
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5294.5998
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 76 -
Rwork0.277 1447 -
all-1523 -
obs-1447 100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.236 Å / Origin y: 56.675 Å / Origin z: 24.854 Å
111213212223313233
T-0.0329 Å20.0304 Å2-0.0095 Å2--0.0264 Å2-0.0198 Å2---0.0113 Å2
L0.3213 °20.0304 °2-0.3528 °2-0.2557 °20.2771 °2--1.2602 °2
S0.0005 Å °0.0572 Å °-0.0733 Å °0.0138 Å °-0.0414 Å °0.0071 Å °-0.0557 Å °-0.1179 Å °0.0409 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る