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万見
- PDB-3c6h: Crystal Structure of the RB49 gp17 nuclease domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6h
タイトルCrystal Structure of the RB49 gp17 nuclease domain
要素Terminase large subunit
キーワードVIRAL PROTEIN / terminase nuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


viral terminase, large subunit / viral DNA genome packaging / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / chromosome organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endonuclease activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #240 / Terminase, large subunit, gp17-like / Terminase, large subunit gp17-like, C-terminal / Terminase RNaseH-like domain / Terminase large subunit, T4likevirus-type, N-terminal / Nucleotidyltransferase; domain 5 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminase, large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage RB49 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sun, S. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2008
タイトル: The structure of the phage T4 DNA packaging motor suggests a mechanism dependent on electrostatic forces.
著者: Siyang Sun / Kiran Kondabagil / Bonnie Draper / Tanfis I Alam / Valorie D Bowman / Zhihong Zhang / Shylaja Hegde / Andrei Fokine / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao /
要旨: Viral genomes are packaged into "procapsids" by powerful molecular motors. We report the crystal structure of the DNA packaging motor protein, gene product 17 (gp17), in bacteriophage T4. The ...Viral genomes are packaged into "procapsids" by powerful molecular motors. We report the crystal structure of the DNA packaging motor protein, gene product 17 (gp17), in bacteriophage T4. The structure consists of an N-terminal ATPase domain, which provides energy for compacting DNA, and a C-terminal nuclease domain, which terminates packaging. We show that another function of the C-terminal domain is to translocate the genome into the procapsid. The two domains are in close contact in the crystal structure, representing a "tensed state." A cryo-electron microscopy reconstruction of the T4 procapsid complexed with gp17 shows that the packaging motor is a pentamer and that the domains within each monomer are spatially separated, representing a "relaxed state." These structures suggest a mechanism, supported by mutational and other data, in which electrostatic forces drive the DNA packaging by alternating between tensed and relaxed states. Similar mechanisms may occur in other molecular motors.
履歴
登録2008年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terminase large subunit
B: Terminase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7334
ポリマ－52,6842
非ポリマー492
水1,72996
1
A: Terminase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3662
ポリマ－26,3421
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Terminase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3662
ポリマ－26,3421
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.436, 126.724, 52.391
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Terminase large subunit


分子量: 26341.957 Da / 分子数: 2 / 断片: nuclease domain (UNP residues 359-564) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage RB49 (ファージ)
遺伝子: 17 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9T1C3
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG400, 0.2M KCl, 50mM Tris pH 8.5, 10mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 30585 / Num. obs: 29056 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 38.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Χ2: 1.665 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Num. unique all: 2671 / Χ2: 1.195 / % possible all: 86.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.256 / Packing: 0.368
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Translation4 Å15 Ågeneral90.9 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C6A

3c6a


解像度: 2.8→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 704 4.8 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 13701 93.8 %-
all-14606 --
溶媒の処理Bsol: 63.631 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 53.643 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-34.888 Å20 Å27.655 Å2
2---24.029 Å20 Å2
3----10.859 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3001 0 2 96 3099
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8722
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.7452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.387 40
Rwork0.332 -
obs-952
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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