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- PDB-3c5r: Crystal Structure of the BARD1 Ankyrin Repeat Domain and Its Func... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c5r
タイトルCrystal Structure of the BARD1 Ankyrin Repeat Domain and Its Functional Consequences
要素BRCA1-associated RING domain protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / BARD1 / Ankyrin repeat / helix / extended loop / four repeat / protein / ANK repeat / Disease mutation / Metal-binding / Nucleus / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mRNA 3'-end processing / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination ...negative regulation of mRNA 3'-end processing / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / tissue homeostasis / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / regulation of phosphorylation / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of protein export from nucleus / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / cellular response to ionizing radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / kinase binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / UCH proteinases / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BARD1, Zinc finger, RING-type / zf-RING of BARD1-type protein / Ankyrin repeat-containing domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...BARD1, Zinc finger, RING-type / zf-RING of BARD1-type protein / Ankyrin repeat-containing domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BRCA1-associated RING domain protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fox III, D. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Klevit, R.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of the BARD1 Ankyrin Repeat Domain and Its Functional Consequences.
著者: Fox, D. / Le Trong, I. / Rajagopal, P. / Brzovic, P.S. / Stenkamp, R.E. / Klevit, R.E.
履歴
登録2008年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRCA1-associated RING domain protein 1
B: BRCA1-associated RING domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9532
ポリマ－29,9532
非ポリマー00
水4,125229
1
A: BRCA1-associated RING domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9771
ポリマ－14,9771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BRCA1-associated RING domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9771
ポリマ－14,9771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: BRCA1-associated RING domain protein 1

B: BRCA1-associated RING domain protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9532
ポリマ－29,9532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y+1/2,-z+11
Buried area1370 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.847, 74.112, 51.174
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & B)

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要素

#1: タンパク質 BRCA1-associated RING domain protein 1 / BARD-1


分子量: 14976.739 Da / 分子数: 2 / 断片: BARD1 Ankyrin Repeat Domain (UNP residues 425-555) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BARD1 / プラスミド: pET151D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99728
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 Mg Chloride, 0.1 M Tris Hydrochloride pH 8.5, 25% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年4月2日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→50 Å / Num. all: 19640 / Num. obs: 19640 / % possible obs: 81.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 17.83
反射 シェル解像度: 1.83→1.9 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.42 / Num. unique all: 649 / Rsym value: 0.527 / % possible all: 26.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SVX

1svx


解像度: 2→49.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 10.04 / SU ML: 0.157 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26818 908 5.3 %RANDOM
Rwork0.19857 ---
all0.2022 16373 --
obs0.2022 16373 93.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.523 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.65 Å20 Å20.15 Å2
2---1.27 Å20 Å2
3----2.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→49.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1928 0 0 229 2157
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211987
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2271.9532708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4285251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.38425.11190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00615322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.829156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2948
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.290.21355
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2171
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2690.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1550.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4441.51281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72822012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2463782
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8564.5696
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 63 -
Rwork0.25 1098 -
obs--86.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7408-0.51-0.38183.7275-2.11836.0590.19520.03710.1789-0.1515-0.1732-0.4279-0.86410.3673-0.0220.0486-0.07150.0656-0.0355-0.0174-0.03573.011527.214612.8623
26.603-3.1484-2.104512.79841.70695.3649-0.0864-0.05570.01030.09410.01020.5155-0.194-0.31890.0762-0.01210.00060.0398-0.09920.0324-0.1064-4.586728.503222.4151
30.3651-0.44930.07362.0512-0.03974.44860.09660.04290.01320.08450.0095-0.04390.05540.1028-0.1061-0.0099-0.01380.00410.0111-0.0121-0.01740.043816.279717.048
411.42262.3735-0.9074.57470.01853.47110.12290.00430.01640.72030.1139-0.53930.25440.3248-0.23680.03140.0536-0.0841-0.0603-0.035-0.02694.205710.232824.4596
56.1312-2.97481.17042.81090.29583.62660.15440.1765-0.6382-0.2393-0.1218-0.08830.8560.2132-0.03260.24120.01760.0078-0.0228-0.03340.04334.32931.292214.7368
63.9493-0.2277-0.625812.3410.56517.9874-0.5198-0.4386-0.03210.56460.0481-0.49160.79270.62040.47170.07360.161-0.10410.0835-0.00330.050210.14430.840724.9446
72.0246-1.4222-2.42341.4333.14457.6936-0.17250.3864-0.2392-0.0002-0.04650.16150.7597-0.61480.21890.1813-0.03660.01420.02280.01540.007922.18651.285334.0846
86.58010.68960.530519.1107-4.31424.3173-0.1739-0.1216-0.07730.79530.006-0.1403-0.05690.07470.1680.11420.0229-0.0098-0.1043-0.0328-0.159123.90180.050646.3996
90.9768-0.3012-1.75814.1846-1.12873.8466-0.0263-0.02080.01850.00260.04420.08190.1115-0.0118-0.01790.0128-0.0209-0.0270.00870.0007-0.030322.670912.219139.3144
104.88621.265.20984.9392-3.228112.0928-0.0314-0.07370.0141-0.19290.38370.8594-0.2212-0.5943-0.35230.00160.0299-0.00220.02510.04320.115613.549418.068742.4243
113.1064-1.4513-1.26582.17980.868.0920.10920.22840.4172-0.0586-0.0154-0.0594-0.5833-0.0845-0.0938-0.0309-0.0497-0.0095-0.0326-0.01830.036320.579125.587637.4853
126.60870.7538-2.002411.47966.886422.9092-0.1073-0.20170.54720.4584-0.15421.3379-0.7811-1.51290.26160.09140.09450.03970.07980.04790.3429.839727.474940.0823
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA425 - 4387 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2AA439 - 45421 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3AA455 - 49937 - 81
4X-RAY DIFFRACTION4AA500 - 51882 - 100
5X-RAY DIFFRACTION5AA519 - 532101 - 114
6X-RAY DIFFRACTION6AA533 - 546115 - 128
7X-RAY DIFFRACTION7BB425 - 4387 - 20
8X-RAY DIFFRACTION8BB439 - 45421 - 36
9X-RAY DIFFRACTION9BB455 - 49937 - 81
10X-RAY DIFFRACTION10BB500 - 51482 - 96
11X-RAY DIFFRACTION11BB515 - 53297 - 114
12X-RAY DIFFRACTION12BB533 - 545115 - 127

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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