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- PDB-3c58: Crystal structure of a complex between the wild-type lactococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c58
タイトルCrystal structure of a complex between the wild-type lactococcus lactis Fpg (MutM) and a N7-Benzyl-Fapy-dG containing DNA
要素
  • DNA (5'-D(*DCP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*(SOS)P*DTP*DTP*DTP*DCP*DTP*DCP*DG)-3')
  • DNA (5'-D(*DGP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DAP*DAP*DCP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')
  • DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / Protein-DNA complex / Glycosylase / Benzyl-Fapy / DNA repair / Hydrolase-DNA complex / DNA damage / DNA-binding / Glycosidase / Lyase / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-formamidopyrimidine glycosylase / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Coste, F. / Castaing, B. / Carell, T.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: Bacterial base excision repair enzyme Fpg recognizes bulky N7-substituted-FapydG lesion via unproductive binding mode
著者: Coste, F. / Ober, M. / Le Bihan, Y.V. / Izquierdo, M.A. / Hervouet, N. / Mueller, H. / Carell, T. / Castaing, B.
履歴
登録2008年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*DGP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DAP*DAP*DCP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')
B: DNA (5'-D(*DCP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*(SOS)P*DTP*DTP*DTP*DCP*DTP*DCP*DG)-3')
A: DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9395
ポリマ－39,7823
非ポリマー1582
水6,035335
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-22.5 kcal/mol
Surface area15660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.356, 91.356, 140.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 CB

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*DGP*DCP*DGP*DAP*DGP*DAP*DAP*DAP*DCP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')


分子量: 4355.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic DNA
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*DCP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*(SOS)P*DTP*DTP*DTP*DCP*DTP*DCP*DG)-3')


分子量: 4309.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic DNA

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 DNA glycosylase / Fapy-DNA glycosylase / DNA-apurinic or apyrimidinic site / lyase mutM / AP lyase mutM


分子量: 31116.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 遺伝子: MUTM, FPG / Variant: Subsp. Cremoris / プラスミド: PMAL-C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: A2RI84, UniProt: P42371*PLUS, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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非ポリマー , 3種, 337分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 335 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES, Sodium citrate, PH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1HEPES11
2Sodium citrate11
3HOH11
4HEPES12
5Sodium citrate12
6HOH12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97935 / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月21日
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.62 Å / Num. all: 47718 / Num. obs: 47718 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 23.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.451 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DNAデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XC8

1xc8


解像度: 1.9→45.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2411 5.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.173 45259 --
obs0.173 45259 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2126 576 7 335 3044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7452.2363924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8255269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.77524.57494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.29115423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9971512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021889
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.21250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21850
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1141.51408
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62122168
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.60231794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7694.51756
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 152 -
Rwork0.238 3304 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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