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万見
- PDB-3c3p: Crystal structure of a methyltransferase (NP_951602.1) from Geoba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c3p
タイトルCrystal structure of a methyltransferase (NP_951602.1) from Geobacter sulfurreducens at 1.90 A resolution
要素Methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / NP_951602.1 / O-Methyltransferase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


O-methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / SAM-dependent methyltransferase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacter sulfurreducens PCA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a methyltransferase (NP_951602.1) from Geobacter sulfurreducens at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase
B: Methyltransferase
C: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,34638
ポリマ－70,8313
非ポリマー2,51635
水3,513195
1
A: Methyltransferase
B: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,82323
ポリマ－47,2202
非ポリマー1,60321
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
手法PISA
2
C: Methyltransferase
ヘテロ分子

C: Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,04630
ポリマ－47,2202
非ポリマー1,82628
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.880, 76.044, 85.173
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.270, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase


分子量: 23610.211 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter sulfurreducens PCA (バクテリア)
生物種: Geobacter sulfurreducens / 株: PCA / DSM 12127 / 遺伝子: NP_951602.1, GSU0544 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q74FR2
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
13.1661.06TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. A 2.4 ANGSTROM MAD DATA SET COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE AND TRACE AN INITIAL MODEL. THE MODEL WAS THEN REFINED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO AN ENHANCED RESOLUTION OF 1.9 ANGSTROM. THE 2.4 ANGSTROM MAD PHASES FROM THE FIRST CRYSTAL WERE USED AS PHASE RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法10.3NANODROP, 0.2M Sodium chloride, 18.0% PEG 8000, 0.1M CAPS pH 10.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法10.5NANODROP, 0.2M Sodium chloride, 20.0% PEG 8000, 0.1M CAPS pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97939, 0.97953, 0.91840
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2007年11月20日Flat mirror (vertical focusing)
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2007年10月25日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) Double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.979391
30.979531
40.91841
反射解像度: 1.9→28.318 Å / Num. obs: 69499 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 35.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-1.953.80.5071.31933751260.507100
1.95-23.80.381.91896650270.38100
2-2.063.80.2992.51820548110.299100
2.06-2.123.80.2422.41795747380.242100
2.12-2.193.80.1933.91732645690.193100
2.19-2.273.80.1651.21671544060.165100
2.27-2.363.80.1156.31634642970.115100
2.36-2.453.80.10271561441040.102100
2.45-2.563.80.0947.31508939660.094100
2.56-2.693.80.0887.41424537380.088100
2.69-2.833.80.0768.51383336320.076100
2.83-33.80.0659.61300734070.065100
3-3.213.80.055111214831830.055100
3.21-3.473.80.04812.61147530000.048100
3.47-3.83.80.04114.31047327410.041100
3.8-4.253.80.03716.2951624950.037100
4.25-4.913.80.03915.2834421990.039100
4.91-6.013.80.04114.5713818790.041100
6.01-8.53.70.03716.3545114610.03799.8
8.5-28.3183.30.0322.423677200.0388.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→28.318 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 5.602 / SU ML: 0.085 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.123
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. 1,2-ETHANEDIOL, CHLORIDE AND PEG MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 5. AMINO ACID LEU178 IN CHAIN A IS A RAMACHANDRAN OUTLIER AND IS IN A REGION OF WEAK ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3515 5.1 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.201 69497 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.203 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20.24 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4466 0 161 195 4822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224870
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8671.9846580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.49638328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.4575640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.78722.682220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.80315804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.4851558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02997
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.09722994
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.25221219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.80534848
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.27321876
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.91831703
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 265 -
Rwork0.244 4833 -
all-5098 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51080.07020.15831.89270.2481.7132-0.0794-0.3578-0.04680.40470.04340.01780.0085-0.1110.0359-0.00680.04510.0027-0.00890.0369-0.07229.1917-50.108122.4467
20.99010.0983-0.39161.73490.01080.8868-0.09870.0802-0.1113-0.28560.0644-0.11340.0310.00750.0343-0.04240.00770.0205-0.0943-0.0019-0.016434.4266-54.7691-2.3408
32.4333-0.044-0.07851.5251-0.28150.93450.07240.46980.1903-0.2476-0.0281-0.0218-0.01220.06-0.0443-0.0796-0.00030.00050.01020.0443-0.10393.9004-26.4859-12.5566
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 2083 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 2084 - 209
3X-RAY DIFFRACTION3CC2 - 2083 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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