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- PDB-3c24: Crystal structure of a putative oxidoreductase (YP_511008.1) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c24
タイトルCrystal structure of a putative oxidoreductase (YP_511008.1) from Jannaschia sp. CCS1 at 1.62 A resolution
要素Putative oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / YP_511008.1 / A Putative Oxidoreductase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
putative oxidoreductase fold / Semialdehyde dehydrogenase-like, C-terminal / Phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) , C-terminal / Semialdehyde dehydrogenase-like, C-terminal / Phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) C-term / : / Pyrroline-5-carboxylate reductase, catalytic, N-terminal / NADP oxidoreductase coenzyme F420-dependent / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...putative oxidoreductase fold / Semialdehyde dehydrogenase-like, C-terminal / Phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) , C-terminal / Semialdehyde dehydrogenase-like, C-terminal / Phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating) C-term / : / Pyrroline-5-carboxylate reductase, catalytic, N-terminal / NADP oxidoreductase coenzyme F420-dependent / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Jannaschia sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative oxidoreductase (YP_511008.1) from Jannaschia sp. CCS1 at 1.62 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase
B: Putative oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0369
ポリマ－63,3752
非ポリマー6617
水10,178565
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.080, 80.620, 142.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative oxidoreductase


分子量: 31687.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Jannaschia sp. (バクテリア) / 株: CCS1 / 遺伝子: YP_511008.1, Jann_3066 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q28MS9
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: NANODROP, 0.16M (NH4)2SO4, 20.0% Glycerol, 20.0% PEG 4000, 0.1M Acetate pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97966
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月20日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979661
反射解像度: 1.62→28.456 Å / Num. obs: 64518 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 23.556 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.62-1.680.2422.531296835149.5
1.68-1.750.2063.258238413160.9
1.75-1.820.1684.281808669173.9
1.82-1.920.1375.81716012705191.2
1.92-2.040.1047.92105413258199.2
2.04-2.20.06811.12139313398199
2.2-2.420.0514.12121813136198.9
2.42-2.770.03817.92163013236198.8
2.77-3.480.02723.62135513012198.4
3.48-28.4560.02130.12232412983196.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.62→28.456 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.502 / SU ML: 0.06 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.093
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. GOL AND SO4 MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. RAMACHANDRAN OUTLIER RESIDUE 124 IS WELL SUPPORTED BY THE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 3270 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.163 64468 92.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.483 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2--1.21 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→28.456 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4149 0 38 565 4752
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224454
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6951.9716100
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.52337220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0895595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.15124.457184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.41615722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8591525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215003
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02835
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.86332831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.57531138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.92354584
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.88781623
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.326111494
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.662 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 164 -
Rwork0.222 3051 -
all-3215 -
obs--63.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.468-0.098-0.41780.16070.18260.98540.0310.03710.0272-0.00510.013-0.0289-0.03710.0446-0.044-0.029-0.0047-0.0021-0.03580.0037-0.024911.851638.879211.4733
20.5971-0.0221-0.28930.1750.04330.8890.0375-0.02150.0029-0.0042-0.01120.0253-0.017-0.0966-0.0263-0.03720.0069-0.0057-0.0462-0.005-0.023-11.913140.891637.3845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 2456 - 246
2X-RAY DIFFRACTION1AA249 - 284250 - 285
3X-RAY DIFFRACTION2BB8 - 2459 - 246
4X-RAY DIFFRACTION2BB249 - 284250 - 285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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