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- PDB-3byq: Crystal structure of a duf1185 family protein (bb2672) from borde... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3byq
タイトルCrystal structure of a duf1185 family protein (bb2672) from bordetella bronchiseptica rb50 at 1.70 A resolution
要素Uncharacterized protein DUF1185
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性BB2672 / Amino acid synthesis, putative / BB2672 superfamily / Amino acid synthesis / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Bordetella bronchiseptica RB50 (気管支敗血症菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structures of the first representatives of Pfam family PF06684 (DUF1185) reveal a novel variant of the Bacillus chorismate mutase fold and suggest a role in amino-acid metabolism.
著者: Bakolitsa, C. / Kumar, A. / Jin, K.K. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Burra, P. / Carlton, D. / Chen, C. / Chiu, H.J. ...著者: Bakolitsa, C. / Kumar, A. / Jin, K.K. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Acosta, C. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Burra, P. / Carlton, D. / Chen, C. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Das, D. / Deller, M.C. / Duan, L. / Elias, Y. / Ellrott, K. / Ernst, D. / Farr, C.L. / Feuerhelm, J. / Grant, J.C. / Grzechnik, A. / Grzechnik, S.K. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Johnson, H.A. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Kozbial, P. / Marciano, D. / Morse, A.T. / Murphy, K.D. / Nigoghossian, E. / Nopakun, A. / Okach, L. / Paulsen, J. / Puckett, C. / Reyes, R. / Rife, C.L. / Sefcovic, N. / Tien, H.J. / Trame, C.B. / Trout, C.V. / van den Bedem, H. / Weekes, D. / White, A. / Xu, Q. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2008年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein DUF1185
B: Uncharacterized protein DUF1185
C: Uncharacterized protein DUF1185
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,42536
ポリマ－64,2193
非ポリマー2,20633
水10,196566
1
A: Uncharacterized protein DUF1185
B: Uncharacterized protein DUF1185
C: Uncharacterized protein DUF1185
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein DUF1185
B: Uncharacterized protein DUF1185
C: Uncharacterized protein DUF1185
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,85072
ポリマ－128,4386
非ポリマー4,41266
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area20120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.542, 133.127, 92.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-256-

HOH

21C-377-

HOH

詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein DUF1185


分子量: 21406.338 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bordetella bronchiseptica RB50 (気管支敗血症菌)
生物種: Bordetella bronchiseptica / 株: RB50 / NCTC 13252 / 遺伝子: NP_889209.1, BB2672 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q7WJ28, UniProt: A0A0H3LTD0*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 566 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: NANODROP, 20% PEG 8000, 0.1M CHES pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月5日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→29.854 Å / Num. obs: 65104 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.7450.7161.12309946420.71696.6
1.74-1.7950.6111.32249745400.61197.1
1.79-1.8450.4681.62205944510.46897.9
1.84-1.94.90.37622152443490.37698.4
1.9-1.9650.3132.42110242550.31398.9
1.96-2.0350.25132050441140.25199.6
2.03-2.1150.2043.72010040350.20499.9
2.11-2.1950.1754.21939138770.175100
2.19-2.2950.14851863737110.148100
2.29-2.450.1375.31780235440.137100
2.4-2.5350.1255.81715034160.125100
2.53-2.6950.1146.11613332130.114100
2.69-2.8750.1046.61510630170.104100
2.87-3.150.0867.81419028410.086100
3.1-3.450.079.41292525930.07100
3.4-3.850.05911.21177423770.059100
3.8-4.394.90.05212.51042021210.052100
4.39-5.384.80.0513865617890.05100
5.38-7.64.70.05711.7655814100.057100
7.6-29.8544.30.0512.434778090.0598.4

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.4.0067精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→29.854 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 3.506 / SU ML: 0.058 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.085
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. CL IONS, EDO, AND PEG 8000 (PG4) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTIONS ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 3297 5.1 %RANDOM
Rwork0.138 ---
obs0.139 65081 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.995 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2--1.94 Å20 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.854 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4361 0 130 566 5057
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224666
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.641.9786302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.39637887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4115609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.36722.222180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.50915762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.911540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2710
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02925
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.66432912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.54131183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42954697
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.96781754
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.634111587
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 228 -
Rwork0.207 4413 -
all-4641 -
obs--96.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.51390.03960.05160.1710.09730.8034-0.02760.0627-0.0229-0.0123-0.0024-0.010.12030.02610.03-0.01740.00250.0034-0.1041-0.0021-0.03433.2837.48814.073
20.39050.0255-0.0140.23920.02630.61560.0241-0.00810.0044-0.01370.0094-0.03480.00460.0682-0.0335-0.0566-0.01190.0082-0.05460.0003-0.031818.47930.44810.472
30.52220.0192-0.03540.25180.08030.72840.0510.00490.1046-0.02850.00890.0123-0.1687-0.0213-0.0598-0.0059-0.00830.0282-0.07590.0088-0.00816.41945.64310.804
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 1923 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1922 - 193
3X-RAY DIFFRACTION3CC2 - 1923 - 193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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