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- PDB-3bv4: Crystal structure of a rabbit muscle fructose-1,6-bisphosphate al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bv4
タイトルCrystal structure of a rabbit muscle fructose-1,6-bisphosphate aldolase A dimer variant
要素Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードLYASE / Acetylation / Glycolysis / Phosphoprotein / Schiff base
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sherawat, M. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Structure of a rabbit muscle fructose-1,6-bisphosphate aldolase A dimer variant.
著者: Sherawat, M. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
履歴
登録2008年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7988
ポリマ－37,0511
非ポリマー7467
水6,107339
1
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
ヘテロ分子

A: Fructose-bisphosphate aldolase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,59616
ポリマ－74,1032
非ポリマー1,49314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area4250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.320, 137.900, 51.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3505-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 37051.391 Da / 分子数: 1 / 変異: D128V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: pPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83 / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-13P / 1,3-DIHYDROXYACETONEPHOSPHATE / ジヒドロキシアセトンリン酸


分子量: 170.058 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 339 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 25% PEG 2K monomethyl ether, 100 mM sodium acetate, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月20日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→100 Å / Num. all: 41975 / Num. obs: 41975 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Χ2: 1.561 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.403 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Num. unique all: 4177 / Rsym value: 7.3 / Χ2: 1.668 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CBASSデータ収集
AMoRE位相決定
精密化開始モデル: pdb entry 1ALD

1ald


解像度: 1.7→19.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1463854.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 4071 10.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 40471 95.5 %-
all-40471 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.636 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3---1.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2601 0 40 339 2980
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.022.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 591 9.3 %
Rwork0.214 5771 -
all-6362 -
obs--91.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4g3h.paramg3h.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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