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万見
- PDB-3bu5: Crystal structure of the insulin receptor kinase in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bu5
タイトルCrystal structure of the insulin receptor kinase in complex with IRS2 KRLB peptide and ATP
要素
  • Insulin receptor substrate 2
  • insulin receptor subunit beta
キーワードTRANSFERASE / IRK / KRLB / IRS2 / ATP / insulin receptor / substrate / Alternative splicing / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Cleavage on pair of basic residues / Diabetes mellitus / Disease mutation / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Transducer
機能・相同性
機能・相同性情報


IRS-mediated signalling / IRS-related events triggered by IGF1R / Signaling by Erythropoietin / positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / SOS-mediated signalling / PI3K/AKT activation / Erythropoietin activates RAS / PI3K Cascade / IRS activation / Interleukin-7 signaling ...IRS-mediated signalling / IRS-related events triggered by IGF1R / Signaling by Erythropoietin / positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / SOS-mediated signalling / PI3K/AKT activation / Erythropoietin activates RAS / PI3K Cascade / IRS activation / Interleukin-7 signaling / Signal attenuation / epithelial cell migration / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / RAF/MAP kinase cascade / PIP3 activates AKT signaling / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of developmental growth / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / insulin-like growth factor II binding / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / RET signaling / type B pancreatic cell proliferation / male sex determination / exocrine pancreas development / mammary gland development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / negative regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / insulin binding / PTB domain binding / negative regulation of kinase activity / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / activation of protein kinase activity / positive regulation of epithelial cell migration / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / transport across blood-brain barrier / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / response to glucose / heart morphogenesis / positive regulation of B cell proliferation / 14-3-3 protein binding / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / learning / caveola / positive regulation of glucose import / cellular response to glucose stimulus / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / insulin receptor binding / positive regulation of insulin secretion / brain development / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / memory / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell migration / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / protein-macromolecule adaptor activity / amyloid-beta binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / cell population proliferation / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lysosome / receptor complex
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Phosphotyrosine-binding domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / PH domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Fibronectin type III domain / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Insulin receptor / Insulin receptor substrate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wu, J. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural and biochemical characterization of the KRLB region in insulin receptor substrate-2.
著者: Wu, J. / Tseng, Y.D. / Xu, C.F. / Neubert, T.A. / White, M.F. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2007年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: insulin receptor subunit beta
B: Insulin receptor substrate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2814
ポリマ－36,7492
非ポリマー5312
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.750, 84.428, 50.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 insulin receptor subunit beta / IR / CD220 antigen


分子量: 35033.660 Da / 分子数: 1 / 断片: protein kinase / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor substrate 2 / IRS-2 / 4PS


分子量: 1715.769 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 620-634 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of this peptide natually exists in Mus Musculus.
参照: UniProt: P81122
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28% PEG8000 0.1 M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年4月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 21034 / Num. obs: 19937 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 21034 / Rsym value: 0.325 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→46.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 4.904 / SU ML: 0.132 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.222 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23927 1078 5.1 %RANDOM
Rwork0.19391 ---
obs0.19625 19937 99.24 %-
all-21034 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.301 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å20 Å2-0.03 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---1.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2411 0 32 215 2658
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.31.9853396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6615303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.10223.947114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.30615410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0591517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021887
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.21230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.21690
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6941.51576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.11122447
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.67331072
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5064.5949
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 83 -
Rwork0.239 1453 -
obs--98.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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