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万見
- PDB-3bt1: Structure of urokinase receptor, urokinase and vitronectin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bt1
タイトルStructure of urokinase receptor, urokinase and vitronectin complex
要素
  • Urokinase plasminogen activator surface receptor
  • Urokinase-type plasminogen activator
  • Vitronectin
キーワードIMMUNE SYSTEM / protein-protein complex / Glycoprotein / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane / Receptor / Secreted / Blood coagulation / EGF-like domain / Fibrinolysis / Hydrolase / Kringle / Phosphoprotein / Plasminogen activation / Protease / Serine protease / Zymogen / Cell adhesion / Heparin-binding / Sulfation / Immunoglobulin domain
機能・相同性
機能・相同性情報


urokinase plasminogen activator receptor activity / Attachment of GPI anchor to uPAR / smooth muscle cell-matrix adhesion / rough endoplasmic reticulum lumen / peptidase inhibitor complex / negative regulation of endopeptidase activity / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex ...urokinase plasminogen activator receptor activity / Attachment of GPI anchor to uPAR / smooth muscle cell-matrix adhesion / rough endoplasmic reticulum lumen / peptidase inhibitor complex / negative regulation of endopeptidase activity / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of signaling receptor activity / regulation of smooth muscle cell migration / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / extracellular matrix binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell-substrate adhesion / extrinsic component of membrane / extracellular matrix structural constituent / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / scavenger receptor activity / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / plasminogen activation / positive regulation of wound healing / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / positive regulation of smooth muscle cell migration / endodermal cell differentiation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cell adhesion mediated by integrin / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / polysaccharide binding / tertiary granule membrane / basement membrane / regulation of proteolysis / protein polymerization / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / collagen binding / extracellular matrix organization / Regulation of Complement cascade / liver regeneration / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Golgi lumen / chemotaxis / blood coagulation / positive regulation of protein binding / integrin binding / cell migration / heparin binding / signaling receptor activity / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / : / blood microparticle / response to hypoxia / cell adhesion / immune response / positive regulation of cell migration / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CD59 antigen, conserved site / Ly-6 / u-PAR domain signature. / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen / uPA receptor -like domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / CD59 / CD59 ...: / CD59 antigen, conserved site / Ly-6 / u-PAR domain signature. / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen / uPA receptor -like domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / CD59 / CD59 / Somatomedin B domain, chordata / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Somatomedin B -like domains / Somatomedin B domain / Somatomedin B-like domain superfamily / Somatomedin B domain / Somatomedin B domain (SMB) signature. / Somatomedin B (SMB) domain profile. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Snake toxin-like superfamily / Laminin / Laminin / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Urokinase-type plasminogen activator / Vitronectin / Urokinase plasminogen activator surface receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Huang, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of two human vitronectin, urokinase and urokinase receptor complexes
著者: Huai, Q. / Zhou, A. / Lin, L. / Mazar, A.P. / Parry, G.C. / Callahan, J. / Shaw, D.E. / Furie, B. / Furie, B.C. / Huang, M.
履歴
登録2007年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22019年12月11日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_validate_close_contact ...database_PDB_caveat / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32019年12月18日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_chiral.details / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urokinase-type plasminogen activator
B: Vitronectin
U: Urokinase plasminogen activator surface receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5636
ポリマ－51,5343
非ポリマー1,0293
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area22940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)97.353, 105.187, 55.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Urokinase-type plasminogen activator / uPA / U-plasminogen activator


分子量: 15359.318 Da / 分子数: 1
断片: urokinase amino terminal fragment, Urokinase-type plasminogen activator long chain A, UNP residues 21-153
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAU / プラスミド: PMT/BIP
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 CELLS / 参照: UniProt: P00749
#2: タンパク質・ペプチド Vitronectin / Serum-spreading factor / S-protein / V75


分子量: 4573.103 Da / 分子数: 1 / 断片: sometomedin-B domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VTN / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04004
#3: タンパク質 Urokinase plasminogen activator surface receptor / uPAR / U-PAR / Monocyte activation antigen Mo3 / CD87 antigen


分子量: 31601.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLAUR, MO3, UPAR / プラスミド: PMT/BIP
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 CELLS / 参照: UniProt: Q03405
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: microdialysis / pH: 7.5
詳細: 12% PEG 3350, 50mM HEPES pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. obs: 14540 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 33.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.803 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.803 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FD6

2fd6


解像度: 2.8→27.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 43.465 / SU ML: 0.374 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.439 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 726 5 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.244 13778 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.05 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å20 Å20 Å2
2---3.25 Å20 Å2
3---2.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→27.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3394 0 67 0 3461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0213560
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8211.9624821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0483.0165921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.4645434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.37124.302172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.24815595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.561525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2510
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023950
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02686
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2660.21061
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2210.22877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21752
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.10.22006
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1630.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2460.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0640.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7461.52697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1051.5909
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95823478
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35631573
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1544.51343
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.598 54 -
Rwork0.399 1005 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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