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- PDB-3brd: CSL (Lag-1) bound to DNA with Lin-12 RAM peptide, P212121 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3brd
タイトルCSL (Lag-1) bound to DNA with Lin-12 RAM peptide, P212121
要素
  • DNA (5'-D(*DAP*DAP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DAP*DGP*DT)-3')
  • DNA (5'-D(*DTP*DTP*DAP*DCP*DTP*DGP*DTP*DGP*DGP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')
  • Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform a
  • Protein lin-12
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / protein-DNA complex / signaling / transcription / Notch / DNA-binding / ANK repeat / Developmental protein / Differentiation / EGF-like domain / Glycoprotein / Membrane / Transmembrane / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


stem cell fate determination / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of mesodermal cell fate specification / dauer exit / positive regulation of vulval development / CSL-Notch-Mastermind transcription factor complex / positive regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of vulval development ...stem cell fate determination / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of mesodermal cell fate specification / dauer exit / positive regulation of vulval development / CSL-Notch-Mastermind transcription factor complex / positive regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of vulval development / vulval development / cell projection morphogenesis / oocyte growth / germ-line stem cell division / nematode larval development / regulation of basement membrane organization / egg-laying behavior / regulation of cell fate specification / cell fate determination / sleep / Notch binding / cell fate specification / Notch signaling pathway / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA polymerase II transcription regulator complex / transmembrane signaling receptor activity / double-stranded DNA binding / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / apical plasma membrane / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / calcium ion binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / LAG1, DNA binding domain / Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain / Suppressor of hairless-like / Beta-trefoil DNA-binding domain / LAG1, DNA binding ...: / LAG1, DNA binding domain / Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain / Suppressor of hairless-like / Beta-trefoil DNA-binding domain / LAG1, DNA binding / TIG domain / LAG1, DNA binding / Beta-trefoil DNA-binding domain / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD / NODP / Notch-like domain superfamily / LNR domain / LNR (Lin-12/Notch) repeat profile. / Notch domain / Domain found in Notch and Lin-12 / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / p53-like transcription factor, DNA-binding / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Protein lin-12 / : / Suppressor of hairless protein homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Wilson, J.J. / Kovall, R.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: RAM-induced Allostery Facilitates Assembly of a Notch Pathway Active Transcription Complex.
著者: Friedmann, D.R. / Wilson, J.J. / Kovall, R.A.
履歴
登録2007年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*DTP*DTP*DAP*DCP*DTP*DGP*DTP*DGP*DGP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')
C: DNA (5'-D(*DAP*DAP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DAP*DGP*DT)-3')
A: Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform a
D: Protein lin-12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,08114
ポリマ－66,4614
非ポリマー62110
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.153, 98.866, 126.313
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 BC

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*DTP*DTP*DAP*DCP*DTP*DGP*DTP*DGP*DGP*DGP*DAP*DAP*DAP*DGP*DA)-3')


分子量: 4673.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*DAP*DAP*DTP*DCP*DTP*DTP*DTP*DCP*DCP*DCP*DAP*DCP*DAP*DGP*DT)-3')


分子量: 4503.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#3: タンパク質 Lin-12 and glp-1 phenotype protein 1, isoform a / DNA-binding protein LAG-1 / Lag-1 protein


分子量: 53761.641 Da / 分子数: 1 / Fragment: core domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: lag-1 / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q9TYY1, UniProt: V6CLJ5*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド Protein lin-12 / Abnormal cell lineage protein 12


分子量: 3522.095 Da / 分子数: 1 / Fragment: RAM peptide / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: lin-12 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P14585

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非ポリマー , 2種, 141分子

#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: under oil microbatch / pH: 5.5
詳細: Bis-Tris, Ammonium Sulfate, PEG 3350, Ethylene Glycol, pH 5.5, under oil microbatch, temperature 277K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Bis11
2Tris11
3Ammonium Sulfate11
4PEG 335011
5Ethylene Glycol11
6Bis12
7Tris12
8Ammonium Sulfate12
9PEG 335012
10Ethylene Glycol12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 36557 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.062 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.2850.34526891.07371.3
2.28-2.374.80.30631941.13984.1
2.37-2.485.10.26935621.15393.6
2.48-2.615.60.23737811.12899.5
2.61-2.775.90.17538121.124100
2.77-2.995.80.12338511.036100
2.99-3.295.80.0838230.94699.8
3.29-3.765.80.07538721.031100
3.76-4.745.70.05639011.018100
4.74-505.40.04240721.02299

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.3.0020精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.21→39.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 12.004 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1819 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.211 36498 94.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.242 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→39.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3548 609 40 131 4328
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7952.135969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6995440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20923.642173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.615633
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2931525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22805
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.280.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8661.52259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48723569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93132570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6954.52398
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.264 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 84 -
Rwork0.267 1820 -
all-1904 -
obs--67.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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