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万見
- PDB-3bps: PCSK9:EGF-A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bps
タイトルPCSK9:EGF-A complex
要素
  • (Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9) x 2
  • Low-density lipoprotein receptor
キーワードHYDROLASE/Lipid Transport / PCSK9 / LDL receptor / Autocatalytic cleavage / Cholesterol metabolism / Disease mutation / Glycoprotein / Hydrolase / Lipid metabolism / Phosphoprotein / Protease / Secreted / Serine protease / Steroid metabolism / Zymogen / Coated pit / EGF-like domain / Endocytosis / Host-virus interaction / Lipid transport / Membrane / Transmembrane / Transport / HYDROLASE-Lipid Transport COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / : / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of microglial cell activation ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of astrocyte activation / low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / : / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of microglial cell activation / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / PCSK9-AnxA2 complex / clathrin heavy chain binding / : / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / intestinal cholesterol absorption / very-low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle receptor activity / response to caloric restriction / Chylomicron clearance / low-density lipoprotein particle binding / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / negative regulation of receptor internalization / : / regulation of signaling receptor activity / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / negative regulation of amyloid fibril formation / signaling receptor inhibitor activity / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / lysosomal transport / cellular response to fatty acid / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / sorting endosome / amyloid-beta clearance / lipoprotein particle binding / protein autoprocessing / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / apolipoprotein binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / long-term memory / phagocytosis / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / regulation of neuron apoptotic process / clathrin-coated pit / phospholipid metabolic process / somatodendritic compartment / neurogenesis / receptor-mediated endocytosis / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / cholesterol homeostasis / liver development / cellular response to starvation / kidney development / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / apical part of cell / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / amyloid-beta binding / virus receptor activity / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / early endosome / lysosome / receptor complex / endosome membrane / endoplasmic reticulum lumen
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Complement Clr-like EGF-like / : ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Laminin / : / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Alpha-Beta Plaits / Jelly Rolls / Sandwich / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Kwon, H.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Molecular basis for LDL receptor recognition by PCSK9.
著者: Kwon, H.J. / Lagace, T.A. / McNutt, M.C. / Horton, J.D. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2007年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
E: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8584
ポリマ－77,8183
非ポリマー401
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.952, 116.952, 134.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 11283.910 Da / 分子数: 1 / 断片: Prodomain, UNP residues 53-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCSK9, NARC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HEK293S
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated ...Proprotein convertase PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1


分子量: 57443.730 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 153-692 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCSK9, NARC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HEK293S
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor / LDL receptor


分子量: 9090.130 Da / 分子数: 1
断片: EGF-like 1, EGF-like 2 domains, UNP residues 314-393
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01130
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.49 %
結晶化温度: 294 K / pH: 4.8
詳細: 0.3M (NH4)H2PO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K, pH 4.80

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月29日 / 詳細: SI
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 36583 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2P4E

2p4e


解像度: 2.41→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 13.374 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.255 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1831 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 34679 99 %-
all-34679 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20 Å20 Å2
2--1.1 Å20 Å2
3----2.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4284 0 1 129 4414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0214372
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4831.9595935
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7425560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.19723.118186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.72615705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4681539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.22897
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0480.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9421.52875
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51624502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17631656
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4894.51433
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.47 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 122 -
Rwork0.259 2326 -
obs--91.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.052-0.0820.29771.57560.00532.6158-0.0690.05410.1140.030.2039-0.04410.1249-0.1448-0.1349-0.1980.0099-0.0208-0.16030.0818-0.153831.4077-8.16990.0071
23.9852-0.0886-1.84995.80.42525.0391-0.08940.35460.2015-0.11380.37750.4197-0.1482-0.4655-0.2881-0.1683-0.0352-0.0161-0.06240.19-0.108629.50289.3393-25.2765
310.22651.1566-0.4935.9805-1.066311.68050.00250.1504-0.29880.18280.00720.69170.7761-0.9287-0.00960.1912-0.3736-0.10070.05740.1747-0.043213.6469-34.4849-1.305
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1PA61 - 1529 - 100
2X-RAY DIFFRACTION1AB153 - 4491 - 297
3X-RAY DIFFRACTION2AB453 - 682301 - 530
4X-RAY DIFFRACTION3EC292 - 3323 - 43
5X-RAY DIFFRACTION3ED11
6X-RAY DIFFRACTION3EG3731

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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